Cyclophilins together with FK-506-binding proteins and parvulins, belong to a group of proteins that have peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity. They also belong to proteins that are collectively known as immunophilins. Cyclophilins are found in all cells of all organisms studied, in both prokaryotes and eukaryotes. The first member of the cyclophilins to be identified in mammals, cyclophilin A, is the major cellular target for the immunosuppressive drug cyclosporin A. This review discusses recently available data about proteins with cyclophilin domain (CBD). Recent studies have implicated a diverse array of additional cellular functions for cyclophilins, including roles as chaperones and in cell signalling as well as in several human diseases.
Aktywne formy białek powstają w wyniku translacji oraz zmian zachodzących w trakcie, bądź po tym procesie (fałdowanie, potranslacyjne modyfikacje, kierowanie do odpowiedniego przedziału komórkowego). Struktura przestrzenna białka uzależniona jest od jego sekwencji aminokwasowej co udowodnił Christian Anfinsen, który badając fałdowanie rybonukleazy A, skupił się na odzyskiwaniu aktywności zdenaturowanego enzymu w wyniku prowadzonego procesu renaturacji (nagroda Nobla w dziedzinie chemii w 1972 r. razem z Stanfordem Moore’em i Williamem H. Steinem). Fałdowanie polipeptydów stabilizowane jest i wspomagane przez dwie grupy białek, są to czaperony (nazywane również białkami opiekuńczymi) oraz izomerazy: disulfidoizomerazy (PDI, ang. protein disulfide isomerase, EC 5.3.4.1) i izomerazy peptydyloprolilowe (PPI, ang. peptidylprolyl isomerase EC 5.2.1.8). Czaperony asystują podczas fałdowania białek utrzymując ich stany przejściowe i zapobiegają tworzeniu nieprawidłowych struktur, natomiast izomerazy prowadzą izomeryzację wiązań dwusiarczkowych (PDI) i peptydyloprolilowych (PPI). Praca ta w całości poświęcona jest charakterystyce cyklofilin, należących do rodziny PPI ze szczególnym uwzględnieniem ich funkcji w procesach związanych z regulacją i patogenezą.