„Robert Huber“ – Versionsunterschied

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'''Robert Huber''' (* [[20. Februar]] [[1937]] in [[München]]) ist ein [[Deutschland|deutscher]] Chemiker und [[Nobelpreis]]träger, der wesentliche methodische Beiträge zur [[Röntgenstrukturanalyse]] von [[Makromoleküle|Makromolekülen]] geleistet hat, der aber vor allem die atomare Raumstruktur einer Vielzahl von interessanten Enzymen und Strukturproteinen aufgeklärt und so ihre Funktionsweise verständlich gemacht hat..
'''Robert Huber''' (* [[20. Februar]] [[1937]] in [[München]]) ist ein [[Deutschland|deutscher]] Chemiker/Proteinkristallograph und [[Nobelpreis]]träger, der wesentliche methodische Beiträge zur [[Röntgenstrukturanalyse]] von [[Makromoleküle]]n geleistet hat, der aber vor allem die atomare Raumstruktur einer Vielzahl von interessanten Enzymen und Strukturproteinen aufgeklärt und so ihre Funktionsweise verständlich gemacht hat. U.a. hat er mit der Strukturanalyse eines bakteriellen photosynthetischen Reaktionszentrums entscheidend zum besseren Verständnis der Photosynthese in Cyanobakterien und grünen Pflanzen beigetragen. 1988 erhielt er für diese Arbeiten zusammen mit [[Hartmut Michel]] und [[Johann Deisenhofer]] den [[Nobelpreis für Chemie]].


== Biographie ==
== Biographie und Werk ==
Huber legte sein Abitur 1956 am Humanistischen [[Karlsgymnasium München-Pasing]] ab. Anschließend studierte er Chemie an der [[TU München|Technischen Universität München]] (damals TH) und [[Promotion (Doktor)|promoviert]]e dort 1963 bei [[Walter Hoppe]] mit dem Thema ''Die Röntgenstrukturanalyse des Syn-Kaliummethyldiazotates''.<ref>{{Academictree |chemistry |52144|Name=Robert Huber |Datum=12. Februar 2018}}</ref>
Huber legte sein Abitur 1956 am Humanistischen [[Karlsgymnasium München-Pasing]] ab. Anschließend studierte er Chemie an der [[TU München|Technischen Universität München]] (damals TH) und wandte sich dann in seiner Diplom- und Doktorarbeit (1960/1963) bei Walter Hoppe<ref>{{Academictree |chemistry |52144|Name=Robert Huber |Datum=12. Februar 2018}}</ref> am Max-Planck-Institut für Eiweiß- und Lederforschung der Kristallographie und der Strukturaufklärung organischer Moleküle zu. In der Folge löste er insbesondere die atomare Struktur des Insekten-Verpuppungshormons Ecdyson, wodurch sein Interesse für biologisch relevante Makromoleküle und die Entwicklung kristallographischer Verfahren geweckt wurde<ref name=":0">{{Internetquelle |url=https://www.nobelprize.org/prizes/chemistry/1988/huber/facts/ |titel=Robert Huber – Facts |werk=NobelPrize.org |hrsg=Nobel Media |datum=2020-07-09 |abruf=2020-07-10}}</ref>.
Anders als viele junge Kollegen seines Bereiches ging er nicht zu [[Max Perutz]] nach Cambridge, der 1962 den Nobelpreis für die Entschlüsselung der Strukturen des Sauerstofftransporteurs [[Hämoglobin]] bekommen hatte und über die Jahre wesentliche strukturelle Probleme der Röntgenstrukturanalyse lösen konnte, sondern baute am [[Max-Planck-Institut für Biochemie]] in [[Martinsried]] bei München ein eigenes ambitioniertes, junges Team auf, benutzte aber Perutz' Erkenntnisse, entwickelte sie weiter und war später gut mit ihm befreundet.


1967 machte Huber sich im Rahmen seiner Habilitation bei Hoppe an die Strukturaufklärung des Sauerstoff-bindenden Insektenproteins Erythrocruorin, womit er u.&nbsp;a. die Universalität der Globinfaltung bewies<ref>{{Literatur |Autor=Huber, R., Epp, O. and Formanek, H. |Titel=The 2.8 Å resolution Fourier synthesis of the insect hemoglobin erythrocruorin |Sammelwerk=Acta. Cryst. |Band=A25 |Datum=1969 |Seiten=16-28}}</ref>. 1971 wurde Huber zum Direktor der Abteilung für Strukturforschung am neu gegründeten Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried bei München berufen, der er bis zu seiner Emeritierung 2005 vorstand. Seitdem leitet er dort die Emeritusgruppe „Strukturforschung“<ref name=":0" />.
So schrieb er auch seine [[Habilitation]] bei Hoppe in München. Von 1971 bis März 2005 war er Direktor am [[Max-Planck-Institut für Biochemie|MPI]] in Martinsried. Heute leitet er als Direktor Emeritus die Gruppe für Strukturforschung am [[Max-Planck-Institut für Biochemie|MPI für Biochemie]].


1968 begann Huber mit der Strukturermittlung des bovinen pankreatischen Trypsin-Inhibitors (BPTI), eines relativ kleinen, äußerst stabilen Proteins, dessen atomare Raumstruktur mit damals ungewöhnlich hoher Präzision bestimmt werden konnte<ref>{{Literatur |Autor=Huber, R., Kukla, D., Rühlmann, A., Epp, O. and Formanek, H. |Titel=The basic trypsin inhibitor of bovine pancreas. I. Structure analysis and conformation of the polypeptide chain. |Sammelwerk=Naturwiss. |Band=57 |Datum=1970 |Seiten=389}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=J. Deisenhofer, W. Steigemann |Titel=Robert Huber |Sammelwerk=Acta Crystallogr. Sect. B |Band=31 |Datum=1975 |Seiten=238-250}}</ref>. Nicht zuletzt wegen dieser sehr genauen Strukturdaten wurde dieses Molekül seither zu einem Modell-Protein für physikalisch-chemische Untersuchungen. Diese Arbeiten wurden begleitet von einer Vielzahl methodischer Entwicklungen, u.&nbsp;a. des ersten funktionierenden interaktiven Graphikprogrammsystems FRODO<ref>{{Literatur |Autor=Stubbs, M. T., Baumann, U. |Titel=No end in sight: the development of protein crystallography in Martinsried |Sammelwerk=Biol. Chem. |Band=393 |Datum=2012 |Seiten=1025-1026}}</ref><ref>{{Literatur |Titel=Wer ist’s? Robert Huber, Nachr. Chem.Tech.Lab. 36, Nr. 1. |Sammelwerk=Nachr. Chem.Tech.Lab. |Band=36 |Nummer=1 |Datum=1988 |Seiten=62-63}}</ref>. Daneben reizte den Chemiker Huber aber auch die eigenhändige Herstellung teils exotischer Schwermetallverbindungen und -komplexe.
1988 erhielt er den Nobelpreis für Chemie zusammen mit [[Johann Deisenhofer]] und [[Hartmut Michel]]. Alle drei wurden für ihre erste Kristallisierung eines Photosynthese-Reaktionszentrums ausgezeichnet.


Mit der darauffolgenden Struktur-Bestimmung des stöchiometrischen BPTI-Komplexes mit dem Verdauungsenzym Trypsin zeigte Huber erstmals im Detail, wie Proteasen Peptidsubstrate erkennen und spalten<ref>{{Literatur |Autor=Huber, R., Kukla, D., Bode, W., Schwager, P., Bartels, K., Deisenhofer, J., Steigemann, W. |Titel=Structure of the complex formed by bovine trypsin and bovine pancreatic trypsin inhibitor. II. Crystallographic refinement at 1.9 Å resolution. |Sammelwerk=J. Mol. Biol. |Band=89 |Datum=1974 |Seiten=73-101}}</ref>. Zugleich bedeutete diese Struktur Hubers Einstieg in die große Welt der proteolytischen Enzyme/Proteasen<ref>{{Literatur |Autor=Robert Huber |Titel=Wie ich zur Proteaseforschung kam oder, richtiger gesagt, wie die Proteaseforschung zu mir kam |Sammelwerk=[[Angewandte Chemie (Zeitschrift)|Angewandte Chemie]] |Band=125 |Nummer=1 |Datum=2013 |Seiten=69-75}}</ref>. In der Folge wurde eine große Zahl atomarer Strukturen von Proteasen, ihrer Zymogene und ihrer Komplexe mit Protein-Inhibitoren bestimmt, die zu einem besseren strukturellen Verständnis ihrer Erkennungs-, Spaltungs-, Aktivierungs- und Inhibitions-Mechanismen beitrugen. Raumstrukturen vieler medizinisch interessanter Gerinnungs- und fibrinolytischer Proteasen sowie deren Komplexe mit Protein-Inhibitoren blutsaugender Organismen vervollständigten unser heutiges Bild von Thrombose und Haemostase<ref>{{Literatur |Autor=Bode, W., Mayr, I., Baumann, U., Huber, R., Stone, S. R. and Hofsteenge, J. |Titel=The refined 1.9 Å crystal structure of human a-thrombin: interaction with D-Ph-Pro-Arg chloromethylketone and significance of the Tyr-Pro-Pro-Trp insertion segment. |Sammelwerk=EMBO J. |Band=8 |Datum=1989 |Seiten=3467-3475.}}</ref>. Dazu gehören auch die ersten Strukturanalysen von Serpinen, die wesentlich zur Aufklärung des loaded-spring-Mechanismus und der beta-Faltblatt-Expansion dieser großen, hauptsächlich gegen Serin-Proteasen gerichteten Proteine beitrugen<ref>{{Literatur |Autor=Löbermann, H., Tokuoka, R., Deisenhofer, J. and Huber, R. |Titel=Human a1-proteinase inhibitor. Crystal structure analysis of two crystal modifications, molecular model and preliminary analysis of the implications for function. |Sammelwerk=J. Mol. Biol. |Band=177 |Datum=1984 |Seiten=531-556.}}</ref>.
Seit 1976 ist er zudem [[außerplanmäßiger Professor]] an der TU München. Darüber hinaus besetzt er mehrere Gastprofessuren an Universitäten in Wales, Singapur, Deutschland und Spanien. Seit 2005 ist Robert Huber Gastprofessor am Zentrum für Medizinische Biotechnologie der [[Universität Duisburg-Essen]].


1976 erwies sich die Elektronendichte des verfeinerten Trypsinogens in dem Bereich, welcher der Substratbindungs-Region im aktiven Trypsin entspricht, sogar bei extrem tiefen Temperaturen als unstrukturiert und flach<ref>{{Literatur |Autor=W.Bode, H.Fehlhammer & R.Huber |Titel=Crystal Structure of Bovine Trypsinogen at 1.8 Angstrom Resolution |Sammelwerk=J.Mol.Biol. |Band=106 |Datum=1976 |Seiten=325-335}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=J. Walter, W. Stegmann, T.P. Singh, H. Bartunik, W. Bode & R. Huber |Titel=On the Disordered Activation Domain in Trypsinogen: Chemical Labelling and Low-Temperature Crystallography |Sammelwerk=Acta Cryst. |Band=B38 |Datum=1982 |Seiten=1462-1472}}</ref>. Dies wurde damals, auch gegen viele internationale Widerstände, als Unordnung in einer Subdomäne interpretiert, die sich erst während der Aktivierung strukturiert. Die Akzeptanz von Unordnung in Proteinstrukturen bedeutete damals einen Paradigmenwechsel in der Protein-Kristallographie. Die um 1976 in Martinsried durchgeführten Analysen des ersten vollständigen IgG-Antikörpers und einiger Antikörper-Fragmente waren frühe Beispiele für die Inter-Domänen-Beweglichkeit in Multi-Domänen-Proteinen<ref>{{Literatur |Autor=Huber, R., Deisenhofer, J., Colman, P. M., Matsushima, M. and Palm, W. |Titel=Crystallographic structure studies of an IgG molecule and an Fc fragment. |Sammelwerk=Nature |Band=264 |Datum=1976 |Seiten=415-420}}</ref>. Mit der Citratsynthase fand sich damals ein erstes Beispiel für eine Liganden-induzierte Schließreaktion zweier kovalent verbundener Molekül-Domänen.
Als Mitbegründer der Biotech-Unternehmen ''Proteros'' (1997) und ''SuppreMol'' (2005) nimmt er in beiden Unternehmen beratende Funktionen ein.


Neben der Flexibilität interessierte Huber aber auch die Rigidität in und von Proteinen<ref>{{Literatur |Autor=R. Huber |Titel=Conformational flexibility in protein molecules |Sammelwerk=Nature |Band=280 |Datum=1979 |Seiten=538-539}}</ref>. Die Bedeutung rigider Bindung von Chromophoren in Proteinen zeigte sich Anfang der 80er Jahre besonders anhand der Strukturen zweier Protein-Komplexe, die an den ersten Schritten der Photosynthese-Reaktion beteiligt sind, nämlich der Lichtsammler- und -leiter-Komplexe von Cyanobakterien sowie des photosynthetischen Reaktionszentrums eines Purpurbakteriums. In ersteren sind scheibenförmige Hetero-Trimere, bestehend aus globinartigen Phycobiliprotein-Untereinheiten, gestapelt, in die offenkettige Tetrapyrrol-Biline fest eingelagert sind, über die das Lichtquant absorbiert und die Lichtenergie durch induktive Kopplung an das Reaktionszentrum weitergeleitet wird<ref>{{Literatur |Autor=Schirmer, T., Bode, W., Huber, R., Sidler, W. and Zuber, H. |Titel=X-ray crystallographic structure of the light-harvesting biliprotein C-phycocyanin from thermophilic cyanobacterium Mastigocladus laminosus and its resemblance to globin structures. |Sammelwerk=J. Mol. Biol. |Band=184 |Datum=1985 |Seiten=257-277.}}</ref>.
Vom Wintersemester 2007/08 bis Oktober 2015 war Robert Huber Mitglied des Hochschulrates der [[Universität Bayreuth]].<ref name="uni-bayreuth.de">{{Internetquelle | url=https://www.uni-bayreuth.de/de/universitaet/presse/pressemitteilungen/2015/146-Stephanie-Czerny-und-Prof_-Dr_-Robert-Schloegl-neue-externe-Mitglieder-des-Hochschulrates-der-Universitaet-Bayreuth/ | titel=Stephanie Czerny und Prof. Dr. Robert Schlögl neue externe Mitglieder des Hochschulrates der Universität Bayreuth| autor= Brigitte Kohlberg | hrsg=Universität Bayreuth | datum= 2015-09-25| zugriff=2017-08-07 }}</ref>


Die Kristallisation des Reaktionszentrums von ''Rdopseudomonas viridis'' und seine Strukturaufklärung von 1982 bis 1985 in Martinsried durch Hartmut Michel, Johann Deisenhofer und Robert Huber kam dann einer Sensation gleich, handelte es sich doch um das erste, durch Röntgenstrukturanalyse bestimmte integrale Membranprotein, aber zugleich auch um eines der für das Leben auf unserem Planeten zentralen Proteine. Die Struktur zeigte den Aufbau aus vier Protein-Komponenten, in die eine Vielzahl von Chromophoren eingelagert sind, über die ein Licht-angeregtes Elektron durch die Membran zu dem löslichen Akzeptor getrieben wird, d.&nbsp;h. wie Licht- in chemische / elektrische Energie umgewandelt wird<ref>{{Literatur |Autor=Deisenhofer, J., Epp, O., Miki, K., Huber, R. and Michel, H. |Titel=Structure of the protein subunits in the photosynthetic reaction centre of Rhodopseudomonas viridis at 3 Å resolution. |Sammelwerk=Nature |Band=318 |Datum=1985 |Seiten=618-624.}}</ref>. Wegen der Ähnlichkeit zum Photosystem II in grünen Pflanzen waren viele dieser Ergebnisse auch auf die photosynthetischen Strukturen und Prozesse in grünen Pflanzen übertragbar. Für diese bahnbrechenden Forschungen und Ergebnisse erhielten Huber und seine beiden Kollegen 1988 den Nobelpreis für Chemie<ref>{{Literatur |Autor=Huber, R. |Titel=A structural basis of light energy and electron transfer in biology. (Nobel Lecture). |Sammelwerk=EMBO J. |Band=8 |Datum=1989 |Seiten=2125-2147.}}</ref>.
Seit Juli 2011 ist Robert Huber im Strategy Board der Hamburg School of Food Science aktiv.<ref>{{IDW-online | ID=430582 | Titel="Hamburg School of Food Science" wird gegründet | Autor=Birgit Kruse | Institution=Universität Hamburg | Datum=29. Juni 2011 |Zugriff=15. September 2015}}</ref>


Dem Phänomen der Elektronenleitung in Proteine ging Huber weiterhin nach durch Arbeiten über Redoxproteine wie z.&nbsp;B. die blauen Multi-Kupfer-Oxidasen<ref>{{Literatur |Autor=Messerschmidt, A. and Huber, R. |Titel=The blue oxidases, ascorbate oxidase, laccase and ceruloplasmin. Modelling and structural relationships. |Sammelwerk=Eur. J. Biochem. |Band=187 |Datum=1990 |Seiten=341-352.}}</ref>. Strukturanalysen weiterer Oxidasen und vieler anderer Enzyme, z.&nbsp;T. mit Molybdän-, Wolfram-, Vanadium-Clustern, beflügelten Hubers Interesse an der Aufklärung von Reaktionsmechanismen<ref>{{Literatur |Autor=Einsle, O., Messerschmidt, A., Stach, P., Bourenkov, G., Bartunik, H., Huber, R. and Kroneck, P. |Titel=Structure of cytochrome c nitrite reductase. |Sammelwerk=Nature |Band=400 |Datum=1999 |Seiten=476-480.}}</ref>. Auch Proteasen blieben weiter in Hubers Fokus. So wandte er sich der Strukturaufklärung des wesentlich am intrazellulären Proteinabbau beteiligten Proteasoms, der Tricorn-Protease<ref>{{Literatur |Autor=Brandstetter, H., Kim, J. S., Groll, M. and Huber, R. |Titel=Brandstetter, H., Kim, J. S., Groll, M. and Huber, R. (2001). Crystal structure of the tricorn protease reveals a protein disassembly line. |Sammelwerk=Nature |Band=414 |Datum=2001 |Seiten=466-470.}}</ref> und des Hitzeschock-Proteins DegP/HtrA<ref>{{Literatur |Autor=Krojer, T., Garrido-Franco, M., Huber, R., Ehrmann, M. and Clausen, T. |Titel=Crystal structure of DegP (HtrA) reveals a new protease-chaperone machine. |Sammelwerk=Nature |Band=416 |Datum=2002 |Seiten=455-459}}</ref> sowie bakterieller, ATP-abhängiger Proteasen wie der HslUV-Protease zu<ref>{{Literatur |Autor=Bochtler, M., Ditzel, L., Groll, M. and Huber, R. |Titel=Crystal structure of heat shock locus V (HslV) from Escherichia coli. |Sammelwerk=Proc. Natl. Acad. Sci. USA |Band=94 |Datum=1997 |Seiten=6070-6074.}}</ref>. Mit der Strukturermittlung des riesigen archaebakteriellen Proteasoms<ref>{{Literatur |Autor=Löwe, J., Stock, D., Jap, B., Zwickl, P., Baumeister, W. and Huber, R. |Titel=Crystal structure of the 20S proteasome from the archaeon T. acidophilum at 3.4 Å resolution. |Sammelwerk=Science |Band=268 |Datum=1995 |Seiten=533-539.}}</ref>, mit 14 identischen alpha- und 14 identischen beta-Untereinheiten, wurden die Grundlagen gelegt für die Aufklärung der wichtigen 20S-Kernstruktur des eukaryotischen Hefe-Proteasoms, bestehend aus einem doppelten Satz von sieben unterschiedlichen alpha- und sieben unterschiedlichen (nur zum Teil aktiven) beta-Untereinheiten, deren unterschiedliche Spezifitäten so erstmals eine strukturelle Basis erhielten<ref>{{Literatur |Autor=Groll, M., Ditzel, L., Löwe, J., Stock, D., Bochtler, M., Bartunik, H. D. and Huber, R. |Titel=Structure of 20S proteasome from yeast at 2.4 Å resolution. |Sammelwerk=Nature |Band=386 |Datum=1997 |Seiten=463-471.}}</ref>. Komplexe des Hefe-Proteasoms mit synthetischen Inhibitoren dienten der Aufklärung der Spaltspezifität und der Suche nach neuen selektiven Wirkstoffen.
== Wirken ==
In seiner Dissertation entschlüsselte Robert Huber die Struktur des Ecdysons, eines Steroid-Hormons, das die verschiedenen Häutungsschritte von der Schmetterlingsraupe bis zum fertigen Insekt steuert. In München nutzte er die Errungenschaften des [[Max Perutz|Perutz]]-Teams und erweiterte sie, so dass man mit ihnen Proteinstrukturen aufklären konnte, die nicht nur aus den bisher üblichen zehn bis hundert, sondern Tausend bis Zehntausend von Atomen bestehen.


Diese Reihe von Strukturen und aufregenden Ergebnissen ließe sich beliebig fortsetzen, wie z.&nbsp;B. mit Arbeiten zur Struktur und Funktion mehrerer Strukturproteine<ref>{{Literatur |Autor=Sondermann, P., Huber, R., Oosthuizen, V. and Jacob, U. |Titel=The 3.2-Å crystal structure of the human IgG1 Fc fragment-FcgRIII complex. |Sammelwerk=Nature |Band=406 |Datum=2000 |Seiten=267-273.}}</ref>. Entsprechend lang ist die Liste seiner ca. 1220 Publikationen (Stand 2020) und die riesige Zahl der Ehrungen und Mitgliedschaften, von denen unten nur eine kleine Auswahl aufgelistet ist.
Die Struktur des roten sauerstoffbindenden Hämoproteins der Fliegenlarve, die er mit diesen Methoden in seiner Habilitationsschrift entschlüsselte, wies zur allgemeinen Überraschung eine myoglobinartige Kettenfaltung auf, womit Huber erstmals die Universalität der Globinfaltung bewies.


Von 1976 bis 2005 war R. Huber außerplanmäßiger Professor an der TU München, die ihn 2013 zum Emeritus of Excellence berief. Daneben besetzt er mehrere Gastprofessuren an den Universitäten von Cardiff, Duisburg-Essen und Barcelona und ist Honorarprofessor an vielen (vor allem südostasiatischen) Universitäten. Er war Mitgründer der Biotech-Unternehmen Proteros (1997) und SuppreMol (2005), in beiden Unternehmen nimmt er beratende Funktionen ein. Er ist in zweiter Ehe verheiratet und hat vier Kinder.
Sein Einstieg in die [[Serinproteinasen]] war 1974 die Strukturermittlung des Trypsininhibitors aus Rinderpankreas (PTI)<ref>{{cite journal|author=Huber, R.|display-authors=etal|title=Structure of the Complex formed by Bovine Trypsin and Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor|journal= Journal of Molecular Biology|year=1974|volume=89|pages=73–101}}</ref>.
Die Struktur dieses kleinen, äußerst stabilen Proteins konnten er und sein Team mit einer damals außergewöhnlichen Präzision bestimmen, weshalb es lange Zeit als wichtige Referenzstruktur für Faltungsstudien und Simulationsrechnungen galt.

Die Enzym-Inhibitor-Komplexe erwiesen sich als ausgezeichnete Beispiele für die Interaktion und gegenseitige Erkennung von Proteinen, Proteinasen und kleineren Verbindungen<ref>{{cite journal|author=Bode, W.; Huber, R.|title=Natural Protein Proteinase-Inhibitors and their Interaction with Proteinases|journal=European Journal of Biochemistry|year=1992|volume=204|pages=433–451}}</ref>, so dass in seiner Abteilung der erste vollständige Antikörper der [[Immunglobulin G|IgG]]-Klasse aufgeklärt werden konnte.

Huber konnte mit seinem Team auf kristallographischem Weg zeigen, dass die in den Siebzigern als starre Moleküle angesehenen Proteine in Wirklichkeit flexibel waren und gerade dadurch viele Reaktionen erst ermöglichten. Erst die Aktivierung des Trypsinogens zum Trypsin etwa macht aus einer teilweise ungeordneten Kette eine aktive, geordnete Proteinkonformation<ref>{{cite journal|author=Huber, R.; Bode, W.|title=Structural Basis of Activation and Action of Trypsin|journal=European Journal of Biochemistry|year=1978|volume=11|pages=114–122}}</ref>. Y- oder T-förmige Antikörper wiederum bieten Beispiele für Scharnierbewegungen von Proteindomänen.

Das Gegenteil dieser Flexibilität – die Rigidität – spielt dagegen eine entscheidende Rolle bei der Funktion zweier Proteinkomplexe, die an den ersten Schritten der [[Photosynthese]]reaktion beteiligt sind: ausladende Lichtsammler- und Lichtleiterkomplexe fangen Licht unterschiedlicher Wellenlänge ein und leiten es durch induktive Resonanz an die Reaktionszentren weiter.

Nicht nur, aber vor allem für die Aufklärung dieses Reaktionszentrums, bekamen er und seine Mitstreiter [[Johann Deisenhofer]] und [[Hartmut Michel]] den Nobelpreis für Chemie verliehen. Sie hatten es geschafft, die Struktur dieses für die Photosynthese in Purpurbakterien wichtigen Intramembranproteins und Aufklärung seiner Struktur mithilfe der Röntgenstrukturanalyse zu entschlüsseln. Deren Kenntnis ermöglichen den ersten Einblick in die Strukturanteile, welche die integrale Funktion der Photosynthese durchführen<ref>{{cite journal|author=Deisenhofer, J.; Epp, O.; Miki, K.; Huber, R.; Michel, H.|title=Structure of the protein subunits in the photosynthetic reaction centre of Rhodopseumdomonas viridis at 3Å resolution|journal=Nature|year=1985|volume=318|pages=618–624}}</ref>. Sein Verständnis kann auf die noch komplexeren, analogen Prozesse bei der Photosynthese in Cyanobakterien übertragen werden, die auch in Chloroplasten höherer Pflanzen stattfinden.

Die außergewöhnliche Produktivität dieses Teams in der Aufklärung von Strukturen ist zu einem großen Teil auf die Weiterentwicklung der Methoden der Röntgenkristallographie durch Robert Huber zurückzuführen. Neben der "Faltmolekül-Methode", der ersten Flächen-Detector-Software MADNES und dem kristallographischen PROTEIN-Package entstand in der Abteilung das erste funktionierende Grafiksystem FRODO, das es ermöglichte, dreidimensionale Elektronenwolken mit Strukturmodellen zu überlagern und zu drehen, um auf Enzymen und Substraten oder Antikörpern und Antigenen komplementäre Oberflächenbereiche zu erkennen, an denen ein Andocken vorgenommen werden kann oder Reaktionen stattfinden können<ref>{{cite journal|author=Bode, Wolfram; Fritz, Hans|title=Robert Huber - A Life Devoted to Protein Structures and Functions|journal=Biological Chemistry|year=1997|volume=378|pages=119–120}}</ref>. Hubers Erfolg basiert nicht zuletzt auf seinen geringen Berührungsängsten mit neuen Materien: Er ist nicht nur ein ideenreicher Kristallograph, sondern führte immer wieder chemische Versuche auch mit gefährlichen Materialien durch und arbeitete sich in die verschiedensten Bereiche ein, mit denen er zu tun hatte – bis hin zur Softwareentwicklung.


== Auszeichnungen und Mitgliedschaften (Auswahl) ==
== Auszeichnungen und Mitgliedschaften (Auswahl) ==
* 1977: [[Otto-Warburg-Medaille]] der Gesellschaft für Biologischen Chemie
* 1977: [[Otto-Warburg-Medaille]] der Gesellschaft für Biologischen Chemie
* 1982 Emil von Behring-Medaille, Universität Marburg
* 1987: Keilin Medal, Biochemical Society, London
* 1987: Keilin Medal, Biochemical Society, London
* 1987 Richard Kuhn-Medaille, Gesellschaft Deutscher Chemiker
* 1988: Ordentliches Mitglied der [[Bayerische Akademie der Wissenschaften|Bayerischen Akademie der Wissenschaften]]
* 1988: Ordentliches Mitglied der [[Bayerische Akademie der Wissenschaften|Bayerischen Akademie der Wissenschaften]]
* 1988: [[Nobelpreis für Chemie]] zusammen mit [[Johann Deisenhofer]] und [[Hartmut Michel]] „für die Erforschung der dreidimensionalen Struktur des Reaktionszentrums der Photosynthese bei einem Purpurbakterium“.<ref>[http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1988/index.html ''The Nobel Prize in Chemistry 1988''], nobelprize.org.</ref>
* 1988: [[Nobelpreis für Chemie]] zusammen mit [[Johann Deisenhofer]] und [[Hartmut Michel]] „für die Erforschung der dreidimensionalen Struktur des Reaktionszentrums der Photosynthese bei einem Purpurbakterium“.<ref>[https://www.nobelprize.org/prizes/chemistry/1988/summary/ ''Press release. NobelPrize.org. Nobel Media AB 2020. Thu. 9 Jul 2020.'']</ref>
* 1990: Mitglied der [[Leopoldina|Deutschen Akademie der Naturforscher Leopoldina]]
* 1990: Mitglied der [[Leopoldina|Deutschen Akademie der Naturforscher Leopoldina]]
* 1990: Ordentliches Mitglied der [[Academia Europaea]]<ref>{{Internetquelle| url=http://www.ae-info.org/ae/Member/Huber_Robert| titel=Mitgliederverezichnis: Robert Huber| hrsg=Academia Europaea| zugriff=2017-06-29| sprache=englisch| kommentar=mit biographischen und anderen Informationen}}</ref>
* 1990: Ordentliches Mitglied der [[Academia Europaea]]<ref>{{Internetquelle |url=https://www.ae-info.org/ae/Member/Huber_Robert |titel=Mitgliederverezichnis: Robert Huber |hrsg=Academia Europaea |abruf=2017-06-29 |sprache=en |kommentar=mit biographischen und anderen Informationen}}</ref>
* 1992 Sir Hans Krebs Medal, Federation of European Biochemical Societies, Dublin
* 1993 Bayerischer Maximiliansorden für Wissenschaft und Kunst
* 1995: Mitglied der [[National Academy of Sciences]]
* 1995: Mitglied der [[National Academy of Sciences]]
* 1997 Großes Verdienstkreuz mit Stern und Schulterband der Bundesrepublik Deutschland


== Literatur ==
== Publikationen (Auswahl) ==
* Huber, R., Epp, O. and Formanek, H. (1969). The 2.8 Å resolution Fourier synthesis of the insect hemoglobin erythrocruorin. Acta Cryst. '''A25''', 15-28.
* ''Wie ich zur Proteaseforschung kam oder, richtiger gesagt, wie die Proteaseforschung zu mir kam'', in: [[Angewandte Chemie (Zeitschrift)|Angewandte Chemie]] Volume 125, Issue 1, S. 69–75
* Huber, R., Kukla, D., Rühlmann, A., Epp, O. and Formanek, H. (1970). The basic trypsin inhibitor of bovine pancreas. I. Structure analysis and conformation of the polypeptide chain. Naturwiss. '''57''', 389.
* Huber, R., Kukla, D., Bode, W., Schwager, P., Bartels, K., Deisenhofer, J. and Steigemann, W. (1974). Structure of the complex formed by bovine trypsin and bovine pancreatic trypsin inhibitor. II. Crystallographic refinement at 1.9 Å resolution. J. Mol. Biol. '''89''', 73-101.
* Huber, R., Deisenhofer, J., Colman, P. M., Matsushima, M. and Palm, W. (1976). Crystallographic structure studies of an IgG molecule and an Fc fragment. Nature '''264''', 415-420.
* Huber, R. and Bode, W. (1978). Structural basis of the activation and action of trypsin. Acc. Chemi. Res. '''11''', 114-122.
* Löbermann, H., Tokuoka, R., Deisenhofer, J. and Huber, R. (1984). Human a1-proteinase inhibitor. Crystal structure analysis of two crystal modifications, molecular model and preliminary analysis of the implications for function. J. Mol. Biol. '''177''', 531-556.
* Schirmer, T., Bode, W., Huber, R., Sidler, W. and Zuber, H. (1985). X-ray crystallographic structure of the light-harvesting biliprotein C-phycocyanin from thermophilic cyanobacterium Mastigocladus laminosus and its resemblance to globin structures. J. Mol. Biol. '''184''', 257-277.
* Deisenhofer, J., Epp, O., Miki, K., Huber, R. and Michel, H. (1985). Structure of the protein subunits in the photosynthetic reaction centre of Rhodopseudomonas viridis at 3 Å resolution. Nature '''318''', 618–624.
* Huber, R. (1988). Flexibility and rigidity of proteins and protein-pigment complexes. Angew. Chem. Int. E. Engl. '''27''', 79–88.
* Ladenstein, R., Schneider, M., Huber, R., Bartunik, H. D., Wilson, K., Schott, K. and Bacher, A. (1988). Heavy riboflavin synthase from Bacillus subtilis. Crystal structure analysis of the Icosahedral b60 capsid at 3.3 Å resolution. J. Mol. Biol. '''203''', 1045–1070.
* Huber, R. (1989). A structural basis of light energy and electron transfer in biology. (Nobel Lecture). EMBO J. '''8''', 2125–2147.
* Bode, W., Mayr, I., Baumann, U., Huber, R., Stone, S. R. and Hofsteenge, J. (1989). The refined 1.9 Å crystal structure of human a-thrombin: interaction with D-Ph-Pro-Arg chloromethylketone and significance of the Tyr-Pro-Pro-Trp insertion segment. EMBO J. '''8''', 3467–3475.
* Messerschmidt, A. and Huber, R. (1990). The blue oxidases, ascorbate oxidase, laccase and ceruloplasmin. Modelling and structural relationships. Eur. J. Biochem. '''187''', 341–352.
* Rydel, T., Ravichandran, K. G., A., T., Bode, W., Huber, R., Fenton, J. W. and Roitsch, C. (1990). The structure of a complex of recombinant hirudin and human a-thrombin. Science '''249''', 277–280.
* Bode, W. and Huber, R. (1994). Proteinase-protein inhibitor interactions. Fibrinolysis '''8''', 161–171.
* Löwe, J., Stock, D., Jap, B., Zwickl, P., Baumeister, W. and Huber, R. (1995). Crystal structure of the 20S proteasome from the archaeon T. acidophilum at 3.4 Å resolution. Science '''268''', 533–539.
* Gomis-Rüth, F. X., Gómez, M., Bode, W., Huber, R. and Avilés, F. X. (1995). The three-dimensional structure of the native ternary complex of bovine pancreatic procarboxypeptidase A with proproteinase E and chymotrypsinogen C. EMBO J. '''14''', 4387–4394.
* Groll, M., Ditzel, L., Löwe, J., Stock, D., Bochtler, M., Bartunik, H. D. and Huber, R. (1997). Structure of 20S proteasome from yeast at 2.4 Å resolution. Nature '''386''', 463–471.
* Bochtler, M., Ditzel, L., Groll, M. and Huber, R. (1997). Crystal structure of heat shock locus V (HslV) from Escherichia coli. Proc. Natl. Acad. Sci. USA '''94''', 6070–6074.
* Ditzel, L., Löwe, J., Stock, D., Stetter, K. O., Huber, H., Huber, R. and Steinbacher, S. (1998). Crystal structure of the thermosome, the archaeal chaperonin and homolog of CCT. Cell '''93''', 125–138.
* Einsle, O., Messerschmidt, A., Stach, P., Bourenkov, G., Bartunik, H., Huber, R. and Kroneck, P. (1999). Structure of cytochrome c nitrite reductase. Nature '''400''', 476–480.
* Sondermann, P., Huber, R., Oosthuizen, V. and Jacob, U. (2000). The 3.2-Å crystal structure of the human IgG1 Fc fragment-FcgRIII complex. Nature '''406''', 267–273.
* Brandstetter, H., Kim, J. S., Groll, M. and Huber, R. (2001). Crystal structure of the tricorn protease reveals a protein disassembly line. Nature '''414''', 466–470.
* Krojer, T., Garrido-Franco, M., Huber, R., Ehrmann, M. and Clausen, T. (2002). Crystal structure of DegP (HtrA) reveals a new protease-chaperone machine. Nature '''416''', 455–459


== Einzelnachweise ==
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Aktuelle Version vom 16. Juli 2024, 12:13 Uhr

Robert Huber.

Robert Huber (* 20. Februar 1937 in München) ist ein deutscher Chemiker/Proteinkristallograph und Nobelpreisträger, der wesentliche methodische Beiträge zur Röntgenstrukturanalyse von Makromolekülen geleistet hat, der aber vor allem die atomare Raumstruktur einer Vielzahl von interessanten Enzymen und Strukturproteinen aufgeklärt und so ihre Funktionsweise verständlich gemacht hat. U.a. hat er mit der Strukturanalyse eines bakteriellen photosynthetischen Reaktionszentrums entscheidend zum besseren Verständnis der Photosynthese in Cyanobakterien und grünen Pflanzen beigetragen. 1988 erhielt er für diese Arbeiten zusammen mit Hartmut Michel und Johann Deisenhofer den Nobelpreis für Chemie.

Biographie und Werk

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Huber legte sein Abitur 1956 am Humanistischen Karlsgymnasium München-Pasing ab. Anschließend studierte er Chemie an der Technischen Universität München (damals TH) und wandte sich dann in seiner Diplom- und Doktorarbeit (1960/1963) bei Walter Hoppe[1] am Max-Planck-Institut für Eiweiß- und Lederforschung der Kristallographie und der Strukturaufklärung organischer Moleküle zu. In der Folge löste er insbesondere die atomare Struktur des Insekten-Verpuppungshormons Ecdyson, wodurch sein Interesse für biologisch relevante Makromoleküle und die Entwicklung kristallographischer Verfahren geweckt wurde[2].

1967 machte Huber sich im Rahmen seiner Habilitation bei Hoppe an die Strukturaufklärung des Sauerstoff-bindenden Insektenproteins Erythrocruorin, womit er u. a. die Universalität der Globinfaltung bewies[3]. 1971 wurde Huber zum Direktor der Abteilung für Strukturforschung am neu gegründeten Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried bei München berufen, der er bis zu seiner Emeritierung 2005 vorstand. Seitdem leitet er dort die Emeritusgruppe „Strukturforschung“[2].

1968 begann Huber mit der Strukturermittlung des bovinen pankreatischen Trypsin-Inhibitors (BPTI), eines relativ kleinen, äußerst stabilen Proteins, dessen atomare Raumstruktur mit damals ungewöhnlich hoher Präzision bestimmt werden konnte[4][5]. Nicht zuletzt wegen dieser sehr genauen Strukturdaten wurde dieses Molekül seither zu einem Modell-Protein für physikalisch-chemische Untersuchungen. Diese Arbeiten wurden begleitet von einer Vielzahl methodischer Entwicklungen, u. a. des ersten funktionierenden interaktiven Graphikprogrammsystems FRODO[6][7]. Daneben reizte den Chemiker Huber aber auch die eigenhändige Herstellung teils exotischer Schwermetallverbindungen und -komplexe.

Mit der darauffolgenden Struktur-Bestimmung des stöchiometrischen BPTI-Komplexes mit dem Verdauungsenzym Trypsin zeigte Huber erstmals im Detail, wie Proteasen Peptidsubstrate erkennen und spalten[8]. Zugleich bedeutete diese Struktur Hubers Einstieg in die große Welt der proteolytischen Enzyme/Proteasen[9]. In der Folge wurde eine große Zahl atomarer Strukturen von Proteasen, ihrer Zymogene und ihrer Komplexe mit Protein-Inhibitoren bestimmt, die zu einem besseren strukturellen Verständnis ihrer Erkennungs-, Spaltungs-, Aktivierungs- und Inhibitions-Mechanismen beitrugen. Raumstrukturen vieler medizinisch interessanter Gerinnungs- und fibrinolytischer Proteasen sowie deren Komplexe mit Protein-Inhibitoren blutsaugender Organismen vervollständigten unser heutiges Bild von Thrombose und Haemostase[10]. Dazu gehören auch die ersten Strukturanalysen von Serpinen, die wesentlich zur Aufklärung des loaded-spring-Mechanismus und der beta-Faltblatt-Expansion dieser großen, hauptsächlich gegen Serin-Proteasen gerichteten Proteine beitrugen[11].

1976 erwies sich die Elektronendichte des verfeinerten Trypsinogens in dem Bereich, welcher der Substratbindungs-Region im aktiven Trypsin entspricht, sogar bei extrem tiefen Temperaturen als unstrukturiert und flach[12][13]. Dies wurde damals, auch gegen viele internationale Widerstände, als Unordnung in einer Subdomäne interpretiert, die sich erst während der Aktivierung strukturiert. Die Akzeptanz von Unordnung in Proteinstrukturen bedeutete damals einen Paradigmenwechsel in der Protein-Kristallographie. Die um 1976 in Martinsried durchgeführten Analysen des ersten vollständigen IgG-Antikörpers und einiger Antikörper-Fragmente waren frühe Beispiele für die Inter-Domänen-Beweglichkeit in Multi-Domänen-Proteinen[14]. Mit der Citratsynthase fand sich damals ein erstes Beispiel für eine Liganden-induzierte Schließreaktion zweier kovalent verbundener Molekül-Domänen.

Neben der Flexibilität interessierte Huber aber auch die Rigidität in und von Proteinen[15]. Die Bedeutung rigider Bindung von Chromophoren in Proteinen zeigte sich Anfang der 80er Jahre besonders anhand der Strukturen zweier Protein-Komplexe, die an den ersten Schritten der Photosynthese-Reaktion beteiligt sind, nämlich der Lichtsammler- und -leiter-Komplexe von Cyanobakterien sowie des photosynthetischen Reaktionszentrums eines Purpurbakteriums. In ersteren sind scheibenförmige Hetero-Trimere, bestehend aus globinartigen Phycobiliprotein-Untereinheiten, gestapelt, in die offenkettige Tetrapyrrol-Biline fest eingelagert sind, über die das Lichtquant absorbiert und die Lichtenergie durch induktive Kopplung an das Reaktionszentrum weitergeleitet wird[16].

Die Kristallisation des Reaktionszentrums von Rdopseudomonas viridis und seine Strukturaufklärung von 1982 bis 1985 in Martinsried durch Hartmut Michel, Johann Deisenhofer und Robert Huber kam dann einer Sensation gleich, handelte es sich doch um das erste, durch Röntgenstrukturanalyse bestimmte integrale Membranprotein, aber zugleich auch um eines der für das Leben auf unserem Planeten zentralen Proteine. Die Struktur zeigte den Aufbau aus vier Protein-Komponenten, in die eine Vielzahl von Chromophoren eingelagert sind, über die ein Licht-angeregtes Elektron durch die Membran zu dem löslichen Akzeptor getrieben wird, d. h. wie Licht- in chemische / elektrische Energie umgewandelt wird[17]. Wegen der Ähnlichkeit zum Photosystem II in grünen Pflanzen waren viele dieser Ergebnisse auch auf die photosynthetischen Strukturen und Prozesse in grünen Pflanzen übertragbar. Für diese bahnbrechenden Forschungen und Ergebnisse erhielten Huber und seine beiden Kollegen 1988 den Nobelpreis für Chemie[18].

Dem Phänomen der Elektronenleitung in Proteine ging Huber weiterhin nach durch Arbeiten über Redoxproteine wie z. B. die blauen Multi-Kupfer-Oxidasen[19]. Strukturanalysen weiterer Oxidasen und vieler anderer Enzyme, z. T. mit Molybdän-, Wolfram-, Vanadium-Clustern, beflügelten Hubers Interesse an der Aufklärung von Reaktionsmechanismen[20]. Auch Proteasen blieben weiter in Hubers Fokus. So wandte er sich der Strukturaufklärung des wesentlich am intrazellulären Proteinabbau beteiligten Proteasoms, der Tricorn-Protease[21] und des Hitzeschock-Proteins DegP/HtrA[22] sowie bakterieller, ATP-abhängiger Proteasen wie der HslUV-Protease zu[23]. Mit der Strukturermittlung des riesigen archaebakteriellen Proteasoms[24], mit 14 identischen alpha- und 14 identischen beta-Untereinheiten, wurden die Grundlagen gelegt für die Aufklärung der wichtigen 20S-Kernstruktur des eukaryotischen Hefe-Proteasoms, bestehend aus einem doppelten Satz von sieben unterschiedlichen alpha- und sieben unterschiedlichen (nur zum Teil aktiven) beta-Untereinheiten, deren unterschiedliche Spezifitäten so erstmals eine strukturelle Basis erhielten[25]. Komplexe des Hefe-Proteasoms mit synthetischen Inhibitoren dienten der Aufklärung der Spaltspezifität und der Suche nach neuen selektiven Wirkstoffen.

Diese Reihe von Strukturen und aufregenden Ergebnissen ließe sich beliebig fortsetzen, wie z. B. mit Arbeiten zur Struktur und Funktion mehrerer Strukturproteine[26]. Entsprechend lang ist die Liste seiner ca. 1220 Publikationen (Stand 2020) und die riesige Zahl der Ehrungen und Mitgliedschaften, von denen unten nur eine kleine Auswahl aufgelistet ist.

Von 1976 bis 2005 war R. Huber außerplanmäßiger Professor an der TU München, die ihn 2013 zum Emeritus of Excellence berief. Daneben besetzt er mehrere Gastprofessuren an den Universitäten von Cardiff, Duisburg-Essen und Barcelona und ist Honorarprofessor an vielen (vor allem südostasiatischen) Universitäten. Er war Mitgründer der Biotech-Unternehmen Proteros (1997) und SuppreMol (2005), in beiden Unternehmen nimmt er beratende Funktionen ein. Er ist in zweiter Ehe verheiratet und hat vier Kinder.

Auszeichnungen und Mitgliedschaften (Auswahl)

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Publikationen (Auswahl)

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  • Huber, R., Epp, O. and Formanek, H. (1969). The 2.8 Å resolution Fourier synthesis of the insect hemoglobin erythrocruorin. Acta Cryst. A25, 15-28.
  • Huber, R., Kukla, D., Rühlmann, A., Epp, O. and Formanek, H. (1970). The basic trypsin inhibitor of bovine pancreas. I. Structure analysis and conformation of the polypeptide chain. Naturwiss. 57, 389.
  • Huber, R., Kukla, D., Bode, W., Schwager, P., Bartels, K., Deisenhofer, J. and Steigemann, W. (1974). Structure of the complex formed by bovine trypsin and bovine pancreatic trypsin inhibitor. II. Crystallographic refinement at 1.9 Å resolution. J. Mol. Biol. 89, 73-101.
  • Huber, R., Deisenhofer, J., Colman, P. M., Matsushima, M. and Palm, W. (1976). Crystallographic structure studies of an IgG molecule and an Fc fragment. Nature 264, 415-420.
  • Huber, R. and Bode, W. (1978). Structural basis of the activation and action of trypsin. Acc. Chemi. Res. 11, 114-122.
  • Löbermann, H., Tokuoka, R., Deisenhofer, J. and Huber, R. (1984). Human a1-proteinase inhibitor. Crystal structure analysis of two crystal modifications, molecular model and preliminary analysis of the implications for function. J. Mol. Biol. 177, 531-556.
  • Schirmer, T., Bode, W., Huber, R., Sidler, W. and Zuber, H. (1985). X-ray crystallographic structure of the light-harvesting biliprotein C-phycocyanin from thermophilic cyanobacterium Mastigocladus laminosus and its resemblance to globin structures. J. Mol. Biol. 184, 257-277.
  • Deisenhofer, J., Epp, O., Miki, K., Huber, R. and Michel, H. (1985). Structure of the protein subunits in the photosynthetic reaction centre of Rhodopseudomonas viridis at 3 Å resolution. Nature 318, 618–624.
  • Huber, R. (1988). Flexibility and rigidity of proteins and protein-pigment complexes. Angew. Chem. Int. E. Engl. 27, 79–88.
  • Ladenstein, R., Schneider, M., Huber, R., Bartunik, H. D., Wilson, K., Schott, K. and Bacher, A. (1988). Heavy riboflavin synthase from Bacillus subtilis. Crystal structure analysis of the Icosahedral b60 capsid at 3.3 Å resolution. J. Mol. Biol. 203, 1045–1070.
  • Huber, R. (1989). A structural basis of light energy and electron transfer in biology. (Nobel Lecture). EMBO J. 8, 2125–2147.
  • Bode, W., Mayr, I., Baumann, U., Huber, R., Stone, S. R. and Hofsteenge, J. (1989). The refined 1.9 Å crystal structure of human a-thrombin: interaction with D-Ph-Pro-Arg chloromethylketone and significance of the Tyr-Pro-Pro-Trp insertion segment. EMBO J. 8, 3467–3475.
  • Messerschmidt, A. and Huber, R. (1990). The blue oxidases, ascorbate oxidase, laccase and ceruloplasmin. Modelling and structural relationships. Eur. J. Biochem. 187, 341–352.
  • Rydel, T., Ravichandran, K. G., A., T., Bode, W., Huber, R., Fenton, J. W. and Roitsch, C. (1990). The structure of a complex of recombinant hirudin and human a-thrombin. Science 249, 277–280.
  • Bode, W. and Huber, R. (1994). Proteinase-protein inhibitor interactions. Fibrinolysis 8, 161–171.
  • Löwe, J., Stock, D., Jap, B., Zwickl, P., Baumeister, W. and Huber, R. (1995). Crystal structure of the 20S proteasome from the archaeon T. acidophilum at 3.4 Å resolution. Science 268, 533–539.
  • Gomis-Rüth, F. X., Gómez, M., Bode, W., Huber, R. and Avilés, F. X. (1995). The three-dimensional structure of the native ternary complex of bovine pancreatic procarboxypeptidase A with proproteinase E and chymotrypsinogen C. EMBO J. 14, 4387–4394.
  • Groll, M., Ditzel, L., Löwe, J., Stock, D., Bochtler, M., Bartunik, H. D. and Huber, R. (1997). Structure of 20S proteasome from yeast at 2.4 Å resolution. Nature 386, 463–471.
  • Bochtler, M., Ditzel, L., Groll, M. and Huber, R. (1997). Crystal structure of heat shock locus V (HslV) from Escherichia coli. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 94, 6070–6074.
  • Ditzel, L., Löwe, J., Stock, D., Stetter, K. O., Huber, H., Huber, R. and Steinbacher, S. (1998). Crystal structure of the thermosome, the archaeal chaperonin and homolog of CCT. Cell 93, 125–138.
  • Einsle, O., Messerschmidt, A., Stach, P., Bourenkov, G., Bartunik, H., Huber, R. and Kroneck, P. (1999). Structure of cytochrome c nitrite reductase. Nature 400, 476–480.
  • Sondermann, P., Huber, R., Oosthuizen, V. and Jacob, U. (2000). The 3.2-Å crystal structure of the human IgG1 Fc fragment-FcgRIII complex. Nature 406, 267–273.
  • Brandstetter, H., Kim, J. S., Groll, M. and Huber, R. (2001). Crystal structure of the tricorn protease reveals a protein disassembly line. Nature 414, 466–470.
  • Krojer, T., Garrido-Franco, M., Huber, R., Ehrmann, M. and Clausen, T. (2002). Crystal structure of DegP (HtrA) reveals a new protease-chaperone machine. Nature 416, 455–459

Einzelnachweise

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  1. ↑ Informationen zu und akademischer Stammbaum von Robert Huber bei academictree.org, abgerufen am 12. Februar 2018.
  2. ↑ a b Robert Huber – Facts. In: NobelPrize.org. Nobel Media, 9. Juli 2020, abgerufen am 10. Juli 2020.
  3. ↑ Huber, R., Epp, O. and Formanek, H.: The 2.8 Å resolution Fourier synthesis of the insect hemoglobin erythrocruorin. In: Acta. Cryst. A25, 1969, S. 16–28.
  4. ↑ Huber, R., Kukla, D., Rühlmann, A., Epp, O. and Formanek, H.: The basic trypsin inhibitor of bovine pancreas. I. Structure analysis and conformation of the polypeptide chain. In: Naturwiss. Band 57, 1970, S. 389.
  5. ↑ J. Deisenhofer, W. Steigemann: Robert Huber. In: Acta Crystallogr. Sect. B. Band 31, 1975, S. 238–250.
  6. ↑ Stubbs, M. T., Baumann, U.: No end in sight: the development of protein crystallography in Martinsried. In: Biol. Chem. Band 393, 2012, S. 1025–1026.
  7. ↑ Wer ist’s? Robert Huber, Nachr. Chem.Tech.Lab. 36, Nr. 1. In: Nachr. Chem.Tech.Lab. Band 36, Nr. 1, 1988, S. 62–63.
  8. ↑ Huber, R., Kukla, D., Bode, W., Schwager, P., Bartels, K., Deisenhofer, J., Steigemann, W.: Structure of the complex formed by bovine trypsin and bovine pancreatic trypsin inhibitor. II. Crystallographic refinement at 1.9 Å resolution. In: J. Mol. Biol. Band 89, 1974, S. 73–101.
  9. ↑ Robert Huber: Wie ich zur Proteaseforschung kam oder, richtiger gesagt, wie die Proteaseforschung zu mir kam. In: Angewandte Chemie. Band 125, Nr. 1, 2013, S. 69–75.
  10. ↑ Bode, W., Mayr, I., Baumann, U., Huber, R., Stone, S. R. and Hofsteenge, J.: The refined 1.9 Å crystal structure of human a-thrombin: interaction with D-Ph-Pro-Arg chloromethylketone and significance of the Tyr-Pro-Pro-Trp insertion segment. In: EMBO J. Band 8, 1989, S. 3467–3475.
  11. ↑ Löbermann, H., Tokuoka, R., Deisenhofer, J. and Huber, R.: Human a1-proteinase inhibitor. Crystal structure analysis of two crystal modifications, molecular model and preliminary analysis of the implications for function. In: J. Mol. Biol. Band 177, 1984, S. 531–556.
  12. ↑ W.Bode, H.Fehlhammer & R.Huber: Crystal Structure of Bovine Trypsinogen at 1.8 Angstrom Resolution. In: J.Mol.Biol. Band 106, 1976, S. 325–335.
  13. ↑ J. Walter, W. Stegmann, T.P. Singh, H. Bartunik, W. Bode & R. Huber: On the Disordered Activation Domain in Trypsinogen: Chemical Labelling and Low-Temperature Crystallography. In: Acta Cryst. B38, 1982, S. 1462–1472.
  14. ↑ Huber, R., Deisenhofer, J., Colman, P. M., Matsushima, M. and Palm, W.: Crystallographic structure studies of an IgG molecule and an Fc fragment. In: Nature. Band 264, 1976, S. 415–420.
  15. ↑ R. Huber: Conformational flexibility in protein molecules. In: Nature. Band 280, 1979, S. 538–539.
  16. ↑ Schirmer, T., Bode, W., Huber, R., Sidler, W. and Zuber, H.: X-ray crystallographic structure of the light-harvesting biliprotein C-phycocyanin from thermophilic cyanobacterium Mastigocladus laminosus and its resemblance to globin structures. In: J. Mol. Biol. Band 184, 1985, S. 257–277.
  17. ↑ Deisenhofer, J., Epp, O., Miki, K., Huber, R. and Michel, H.: Structure of the protein subunits in the photosynthetic reaction centre of Rhodopseudomonas viridis at 3 Å resolution. In: Nature. Band 318, 1985, S. 618–624.
  18. ↑ Huber, R.: A structural basis of light energy and electron transfer in biology. (Nobel Lecture). In: EMBO J. Band 8, 1989, S. 2125–2147.
  19. ↑ Messerschmidt, A. and Huber, R.: The blue oxidases, ascorbate oxidase, laccase and ceruloplasmin. Modelling and structural relationships. In: Eur. J. Biochem. Band 187, 1990, S. 341–352.
  20. ↑ Einsle, O., Messerschmidt, A., Stach, P., Bourenkov, G., Bartunik, H., Huber, R. and Kroneck, P.: Structure of cytochrome c nitrite reductase. In: Nature. Band 400, 1999, S. 476–480.
  21. ↑ Brandstetter, H., Kim, J. S., Groll, M. and Huber, R.: Brandstetter, H., Kim, J. S., Groll, M. and Huber, R. (2001). Crystal structure of the tricorn protease reveals a protein disassembly line. In: Nature. Band 414, 2001, S. 466–470.
  22. ↑ Krojer, T., Garrido-Franco, M., Huber, R., Ehrmann, M. and Clausen, T.: Crystal structure of DegP (HtrA) reveals a new protease-chaperone machine. In: Nature. Band 416, 2002, S. 455–459.
  23. ↑ Bochtler, M., Ditzel, L., Groll, M. and Huber, R.: Crystal structure of heat shock locus V (HslV) from Escherichia coli. In: Proc. Natl. Acad. Sci. USA. Band 94, 1997, S. 6070–6074.
  24. ↑ Löwe, J., Stock, D., Jap, B., Zwickl, P., Baumeister, W. and Huber, R.: Crystal structure of the 20S proteasome from the archaeon T. acidophilum at 3.4 Å resolution. In: Science. Band 268, 1995, S. 533–539.
  25. ↑ Groll, M., Ditzel, L., Löwe, J., Stock, D., Bochtler, M., Bartunik, H. D. and Huber, R.: Structure of 20S proteasome from yeast at 2.4 Å resolution. In: Nature. Band 386, 1997, S. 463–471.
  26. ↑ Sondermann, P., Huber, R., Oosthuizen, V. and Jacob, U.: The 3.2-Å crystal structure of the human IgG1 Fc fragment-FcgRIII complex. In: Nature. Band 406, 2000, S. 267–273.
  27. ↑ Press release. NobelPrize.org. Nobel Media AB 2020. Thu. 9 Jul 2020.
  28. ↑ Mitgliederverezichnis: Robert Huber. Academia Europaea, abgerufen am 29. Juni 2017 (englisch, mit biographischen und anderen Informationen).
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Commons: Robert Huber – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien
  • Informationen der Nobelstiftung zur Preisverleihung 1988 an Robert Huber (englisch)
  • Literatur von und über Robert Huber im Katalog der Deutschen Nationalbibliothek
  • https://www.researchgate.net/scientific-contributions/66942813_Robert_Huber
  • Presseseite Robert Huber. Max-Planck-Gesellschaft, archiviert vom Original (nicht mehr online verfügbar); abgerufen am 10. Juli 2020.
Personendaten
NAME Huber, Robert
KURZBESCHREIBUNG deutscher Chemiker
GEBURTSDATUM 20. Februar 1937
GEBURTSORT München
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