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{{Infobox protein family
{{Cite journal|date=September 2007|title=Polymer-Mediated Synthesis of Ferritin-Encapsulated Inorganic Nanoparticles|journal=Small|volume=3|issue=9|pages=1477–81|DOI=10.1002/smll.200700199|PMID=17768776}}
| Symbol = Ferritin
| Name = フェリチン
| image = Ferritin.png
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| caption = マウスのフェリチン複合体の構造{{PDBe|1lb3}}<ref name="pmid12459904">; {{cite journal | vauthors = Granier T, Langlois d'Estaintot B, Gallois B, Chevalier JM, Précigoux G, Santambrogio P, Arosio P | title = Structural description of the active sites of mouse L-chain ferritin at 1.2 A resolution | journal = Journal of Biological Inorganic Chemistry | volume = 8 | issue = 1-2 | pages = 105–11 | date = January 2003 | pmid = 12459904 | doi = 10.1007/s00775-002-0389-4 }}</ref>
| Pfam = PF00210
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{{infobox protein
| Name = フェリチンのL型サブユニット
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{{infobox protein
| Name = フェリチンのH型サブユニット
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| AltSymbols = FTHL6
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{{infobox protein
| Name = [[ミトコンドリアフェリチン]]
| caption = ミトコンドリアフェリチンの[[結晶構造]]<ref name="pmid15201052">{{PDB|1r03}}; {{cite journal | vauthors = Langlois d'Estaintot B, Santambrogio P, Granier T, Gallois B, Chevalier JM, Précigoux G, Levi S, Arosio P | title = Crystal structure and biochemical properties of the human mitochondrial ferritin and its mutant Ser144Ala | journal = Journal of Molecular Biology | volume = 340 | issue = 2 | pages = 277–93 | date = July 2004 | pmid = 15201052 | doi = 10.1016/j.jmb.2004.04.036 }}</ref>
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'''フェリチン'''（Ferritin）とは、鉄結合性[[タンパク質]]の一種である。生物の細胞内において、鉄と結合することにより鉄を保存し、必要なときに鉄を放出する。藻類、細菌、高等植物、ヒト、動物を含むほぼすべての生物がフェリチンを合成する。ヒトにおいては鉄不足と鉄過剰を抑える役割を持つ 。フェリチンはほとんどの組織の細胞質に存在するが、大部分は鉄運搬体として血漿中に分泌されている。血漿フェリチンの量は、肉体に蓄積されている鉄の総量の推計指標であり、[[鉄欠乏性貧血]]の診断材料である。
'''フェリチン'''（Ferritin）とは、鉄結合性[[タンパク質]]の一種である。生物の細胞内において、鉄と結合することにより鉄を保存し、必要なときに鉄を放出する。藻類、細菌、高等植物、ヒト、動物を含むほぼすべての生物がフェリチンを合成する。ヒトにおいては鉄不足と鉄過剰を抑える役割を持つ<ref>[http://www.chemistry.wustl.edu/~edudev/LabTutorials/Ferritin/Ferritin.html Iron Use and Storage in the Body: Ferritin and Molecular Representations], Rachel Casiday and Regina Frey, Department of Chemistry, Washington University, St. Louis.</ref>。フェリチンはほとんどの組織の細胞質に存在するが、大部分は鉄運搬体として血漿中に分泌されている。血漿フェリチンの量は、肉体に蓄積されている鉄の総量の推計指標であり、[[鉄欠乏性貧血]]の診断材料である<ref name="pmid20304033">{{cite journal | vauthors = Wang W, Knovich MA, Coffman LG, Torti FM, Torti SV | title = Serum ferritin: Past, present and future | journal = Biochimica et Biophysica Acta | volume = 1800 | issue = 8 | pages = 760–9 | date = August 2010 | pmid = 20304033 | pmc = 2893236 | doi = 10.1016/j.bbagen.2010.03.011 }}</ref>。


フェリチンは、24個のタンパク質から成る球状タンパク質複合体であり、鉄を内部に取り込む籠の形状をしている 。[[原核生物]]と[[真核生物]]の両方において主要な細胞内の鉄貯蔵庫であり、鉄を水溶性かつ非毒性に保つ。鉄と結合していないフェリチンを'''アポフェリチン'''（apoferritin）と呼ぶ。
フェリチンは、24個のタンパク質から成る球状タンパク質複合体であり、鉄を内部に取り込む籠の形状をしている<ref name=Theil2012>{{cite journal|last1=Theil|first1=Elizabeth C.|title=Ferritin protein nanocages—the story|journal=Nanotechnology Perceptions|date=2012|volume=8|pages=7–16|doi=10.4024/N03TH12A.ntp.08.01}}</ref>。[[原核生物]]と[[真核生物]]の両方において主要な細胞内の鉄貯蔵庫であり、鉄を水溶性かつ非毒性に保つ。鉄と結合していないフェリチンを'''アポフェリチン'''（apoferritin）と呼ぶ。


== 遺伝子 ==
== 遺伝子 ==
フェリチンの遺伝子は種間で高度に保存されている。全ての脊椎動物のフェリチン遺伝子は3つの[[イントロン]]と4つの[[エクソン]]を有する 。ヒトのフェリチン遺伝子においては14番目と15番目間、34番目と35番目間、82番目と83番目間のアミノ酸残基に当たる領域にイントロンが存在する。加えて、寄り合わされたエクソンのどちらかの末端にも100-200塩基対の非翻訳領域がある 。27番目のチロシン残基は無機化に関与すると考えられている。
フェリチンの遺伝子は種間で高度に保存されている。全ての脊椎動物のフェリチン遺伝子は3つの[[イントロン]]と4つの[[エクソン]]を有する<ref name="pmid11986201">{{cite journal | vauthors = Torti FM, Torti SV | title = Regulation of ferritin genes and protein | journal = Blood | volume = 99 | issue = 10 | pages = 3505–16 | date = May 2002 | pmid = 11986201 | doi = 10.1182/blood.V99.10.3505 }}</ref>。ヒトのフェリチン遺伝子においては14番目と15番目間、34番目と35番目間、82番目と83番目間のアミノ酸残基に当たる領域にイントロンが存在する。加えて、寄り合わされたエクソンのどちらかの末端にも100-200塩基対の非翻訳領域がある<ref name=Theil1987/>。27番目のチロシン残基は無機化に関与すると考えられている<ref name=deZoysa2007>{{cite journal | vauthors = De Zoysa M, Lee J | title = Two ferritin subunits from disk abalone (Haliotis discus discus): cloning, characterization and expression analysis | journal = Fish & Shellfish Immunology | volume = 23 | issue = 3 | pages = 624–35 | date = September 2007 | pmid = 17442591 | doi = 10.1016/j.fsi.2007.01.013 }}</ref>。


== 構造 ==
== 構造 ==
フェリチンは、24個の[[サブユニット]]から構成された450kDaの中空球状[[タンパク質]]であり、あらゆる細胞型に存在する<ref name="Theil1987" /> 。典型的な大きさは内径8nm、外径12nmである 。[[脊椎動物]]のサブユニットはL型（Light　軽量）とH型（Heavy　重量）の2種類であり、それぞれ[[分子量]]は19kDaと21kDaである<ref name="Theil1987" /> 。ウシガエルといった両生類にはこれらに加えてM型フェリチンを有する<ref name="Andrews1992" /> 。植物と微生物は一種類だけフェリチンを有し、それは脊椎動物のH型サブユニットに最もよく類似している<ref name="Andrews1992" />。
フェリチンは、24個の[[サブユニット]]から構成された450kDaの中空球状[[タンパク質]]であり、あらゆる細胞型に存在する<ref name="Theil1987" /> 。典型的な大きさは内径8nm、外径12nmである<ref>[http://www.ugr.es/~josema/Structure.html FERRITIN STRUCTURE AND ITS BIOMEDICAL IMPLICATIONS]</ref>。[[脊椎動物]]のサブユニットはL型（Light　軽量）とH型（Heavy　重量）の2種類であり、それぞれ[[分子量]]は19kDaと21kDaである<ref name="Theil1987" />。ウシガエルといった両生類にはこれらに加えてM型フェリチンを有する<ref name="Andrews1992" />。植物と微生物は一種類だけフェリチンを有し、それは脊椎動物のH型サブユニットに最もよく類似している<ref name="Andrews1992" />。


[[腹足類]][[モノアラガイ]]属（''Lymnaea）では体細胞性フェリチンが''2''種類発見されている''<ref name="Andrews1992" /> 。''この''体細胞性フェリチンと類似のサブユニットは[[真珠貝]]において貝殻の形成に関与している 。[[住血吸虫]]属（''Schistosoma'' ）は、雌雄で種類の異なるフェリチンを持つ<ref name="Andrews1992" /> 。上記の[[無脊椎動物]]のフェリチンは、特に[[一次構造]]は脊椎動物のH型に類似している<ref name="Andrews1992" /> 。[[大腸菌]]''Escherichia coliにおいて''はヒトH型フェリチンと20%の相同性が認められている<ref name="Andrews1992" />。
[[腹足類]][[モノアラガイ]]属（''Lymnaea）では体細胞性フェリチンが2種類発見されている''<ref name="Andrews1992" /> 。''この''体細胞性フェリチンと類似のサブユニットは[[真珠貝]]において貝殻の形成に関与している<ref name='Zhang2003'>{{cite journal | vauthors = Zhang Y, Meng Q, Jiang T, Wang H, Xie L, Zhang R | title = A novel ferritin subunit involved in shell formation from the pearl oyster (Pinctada fucata) | journal = Comparative Biochemistry and Physiology. Part B, Biochemistry & Molecular Biology | volume = 135 | issue = 1 | pages = 43–54 | date = May 2003 | pmid = 12781972 | doi = 10.1016/S1096-4959(03)00050-2 }}</ref>。[[住血吸虫]]属（''Schistosoma'' ）は、雌雄で種類の異なるフェリチンを持つ<ref name="Andrews1992" /> 。上記の[[無脊椎動物]]のフェリチンは、特に[[一次構造]]は脊椎動物のH型に類似している<ref name="Andrews1992" /> 。[[大腸菌]]''Escherichia coliにおいて''はヒトH型フェリチンと20%の相同性が認められている<ref name="Andrews1992" />。


フェリチンは中空の球状であり、その構造は殻のようである。内部の空間には、[[リン酸]]と[[水酸化物イオン]]と[[結晶子]]を形成した[[鉄イオン]]が存在する。この結晶子は鉱物の[[フェリハイドライト]]と似ている。フェリチン複合体は1個当たり4500個の第三鉄イオン（Fe<sup>3+</sup>）を貯蔵可能である<ref name="Theil1987" />。
フェリチンは中空の球状であり、その構造は殻のようである。内部の空間には、[[リン酸]]と[[水酸化物イオン]]と[[結晶子]]を形成した[[鉄イオン]]が存在する。この結晶子は鉱物の[[フェリハイドライト]]と似ている。フェリチン複合体は1個当たり4500個の第三鉄イオン（Fe<sup>3+</sup>）を貯蔵可能である<ref name="Theil1987" /><ref name='Andrews1992'>{{cite journal | vauthors = Andrews SC, Arosio P, Bottke W, Briat JF, von Darl M, Harrison PM, Laulhère JP, Levi S, Lobreaux S, Yewdall SJ | title = Structure, function, and evolution of ferritins | journal = Journal of Inorganic Biochemistry | volume = 47 | issue = 3–4 | pages = 161–74 | year = 1992 | pmid = 1431878 | doi = 10.1016/0162-0134(92)84062-R }}</ref>。


脊椎動物におけるフェリチンの多くは、2種類のサブユニットから成るヘテロ[[オリゴマー]]である。このサブユニットは、高度に関連した異なる[[遺伝子]]に由来し、生理学的性質はわずかに違う。一つのフェリチンにおけるサブユニットの個数割合は各遺伝子の発現量の比に依存する。
脊椎動物におけるフェリチンの多くは、2種類のサブユニットから成るヘテロ[[オリゴマー]]である。このサブユニットは、高度に関連した異なる[[遺伝子]]に由来し、生理学的性質はわずかに違う。一つのフェリチンにおけるサブユニットの個数割合は各遺伝子の発現量の比に依存する。


[[ミトコンドリアフェリチン]]はミトコンドリアに存在するタンパク質前駆体である 。ミトコンドリアフェリチンは[[細胞質]]の[[リボソーム]]で合成された後にミトコンドリアに取り込まれると、ミトコンドリア内でプロセシングを受けフェリチンとなる。
[[ミトコンドリアフェリチン]]はミトコンドリアに存在するタンパク質前駆体である<ref name="pmid11323407">{{cite journal | vauthors = Levi S, Corsi B, Bosisio M, Invernizzi R, Volz A, Sanford D, Arosio P, Drysdale J | title = A human mitochondrial ferritin encoded by an intronless gene | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 276 | issue = 27 | pages = 24437–40 | date = July 2001 | pmid = 11323407 | doi = 10.1074/jbc.C100141200 }}</ref>。ミトコンドリアフェリチンは[[細胞質]]の[[リボソーム]]で合成された後にミトコンドリアに取り込まれると、ミトコンドリア内でプロセシングを受けフェリチンとなる。


== 機能 ==
== 機能 ==


=== 鉄分の貯蔵 ===
=== 鉄分の貯蔵 ===
フェリチンはあらゆる細胞型に存在し、鉄を無毒化して貯蔵し必要な場所へと運搬する 。この機能は全てのフェリチンタンパク質に共通しているが、同じ遺伝子に由来するフェリチンタンパク質でもその機能や構造は細胞型によって異なる。その調節は主にmRNAの量と安定性によってなされている。さらに、mRNA濃度は、その保存の過程や転写の効率が変更されることによって調製されている 。一般的にフェリチンの産生量は鉄の濃度によって管理されている<ref name="Theil1987" /> が、[[腹足類]]の''Lymnaea''の卵黄フェリチンは鉄反応部位を欠いており、鉄の濃度に依存しない。<ref name="Andrews1992" />
フェリチンはあらゆる細胞型に存在し、鉄を無毒化して貯蔵し必要な場所へと運搬する<ref>{{cite journal | vauthors = Seckback J | title = Ferreting out the secrets of plant ferritin - A review | journal = Journal of Plant Nutrition | volume = 5 | issue = 4–7 | pages = 369–394 | year = 1982 | doi = 10.1080/01904168209362966 }}</ref>。この機能は全てのフェリチンタンパク質に共通しているが、同じ遺伝子に由来するフェリチンタンパク質でもその機能や構造は細胞型によって異なる。その調節は主にmRNAの量と安定性によってなされている。さらに、mRNA濃度は、その保存の過程や転写の効率が変更されることによって調製されている<ref name=Theil1987>{{cite journal | vauthors = Theil EC | title = Ferritin: structure, gene regulation, and cellular function in animals, plants, and microorganisms | journal = Annual Review of Biochemistry | volume = 56 | issue = 1 | pages = 289–315 | year = 1987 | pmid = 3304136 | doi = 10.1146/annurev.bi.56.070187.001445 }}</ref>。一般的にフェリチンの産生量は鉄の濃度によって管理されている<ref name="Theil1987" /> が、[[腹足類]]の''Lymnaea''の卵黄フェリチンは鉄反応部位を欠いており、鉄の濃度に依存しない<ref name="Andrews1992" />。


遊離の鉄イオンは[[フェントン反応]]により有害な活性酸素種を生成するため、細胞に対して有毒である 。脊椎動物は鉄の毒性を回避するために、フェリチンや[[ヘモジデリン]]といったタンパク質複合体に鉄を結合させて無害化させる。具体的にはアポフェリチンは第一鉄と結合し、第二鉄の状態で鉄を保存する。[[細網内皮系]]の細胞内でフェリチンが蓄積すると、タンパク質凝集体となりヘモジデリンが形成される。
遊離の鉄イオンは[[フェントン反応]]により有害な活性酸素種を生成するため、細胞に対して有毒である<ref>{{cite journal | vauthors = Orino K, Lehman L, Tsuji Y, Ayaki H, Torti SV, Torti FM | title = Ferritin and the response to oxidative stress | journal = The Biochemical Journal | volume = 357 | issue = Pt 1 | pages = 241–7 | date = July 2001 | pmid = 11415455 | pmc = 1221947 | doi = 10.1042/0264-6021:3570241 }}</ref>。脊椎動物は鉄の毒性を回避するために、フェリチンや[[ヘモジデリン]]といったタンパク質複合体に鉄を結合させて無害化させる。具体的にはアポフェリチンは第一鉄と結合し、第二鉄の状態で鉄を保存する。[[細網内皮系]]の細胞内でフェリチンが蓄積すると、タンパク質凝集体となりヘモジデリンが形成される。


フェリチンは、軟体動物などの殻を有する生物においてまた生体内鉱質形成に関与する。殻における鉄の濃度と分布を制御し、殻の形状や色を決定する 。多殻類ではフェリチンは、歯舌の形成のために歯舌へ鉄を輸送する血リンパに役割を持つ。
フェリチンは、軟体動物などの殻を有する生物において生体内鉱質形成にも関与する。殻における鉄の濃度と分布を制御し、殻の形状や色を決定する<ref name='Jackson2007'>{{cite journal | vauthors = Jackson DJ, Wörheide G, Degnan BM | title = Dynamic expression of ancient and novel molluscan shell genes during ecological transitions | journal = BMC Evolutionary Biology | volume = 7 | pages = 160 | year = 2007 | pmid = 17845714 | pmc = 2034539 | doi = 10.1186/1471-2148-7-160 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Yano M, Nagai K, Morimoto K, Miyamoto H | title = Shematrin: a family of glycine-rich structural proteins in the shell of the pearl oyster Pinctada fucata | journal = Comparative Biochemistry and Physiology. Part B, Biochemistry & Molecular Biology | volume = 144 | issue = 2 | pages = 254–62 | date = June 2006 | pmid = 16626988 | doi = 10.1016/j.cbpb.2006.03.004 }}</ref>。多殻類ではフェリチンは、歯舌の形成のために歯舌へ鉄を輸送する血リンパに役割を持つ<ref>{{cite journal | vauthors = Kyung-Suk K, Webb J, Macey D | title = Properties and role of ferritin in the hemolymph of the chiton Clavarizona hirtosa | journal = Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects | volume = 884 | issue = 3 | pages = 387–394 | year = 1986 | doi = 10.1016/0304-4165(86)90188-1 }}</ref>。


フェリチンは分解されることによって鉄を放出し、その分解は主に[[リソソーム]]によって行われる。
フェリチンは分解されることによって鉄を放出し、その分解は主に[[リソソーム]]によって行われる<ref>Zhang, Y., Mikhael, M., Xu, D., Li, Y., Soe-Lin, S., Ning, B., ... & Ponka, P. (2010). Lysosomal proteolysis is the primary degradation pathway for cytosolic ferritin and cytosolic ferritin degradation is necessary for iron exit. Antioxidants & redox signaling, 13(7), 999-1009.</ref>。


=== フェロキシダーゼ活性 ===
=== フェロキシダーゼ活性 ===
[[真核生物]]フェリチンのH型およびM型[[サブユニット]]並びに[[真性細菌]]や[[古細菌]]のフェリチンのサブユニット（一般にH型サブユニットのみ）は[[フェロキシダーゼ]]活性を有する。フェロキシダーゼ活性とは、第二鉄(Fe<sup>2+</sup>)を第三鉄(Fe<sup>3+</sup>)に変換する[[酵素]]活性である。この活性は、第三鉄と過酸化水素による[[フェントン反応]]を抑制する。フェントン反応は細胞に有害な[[ヒドロキシラジカル]]を生成し、その抑制は生物の生死に関わる。
[[真核生物]]フェリチンのH型およびM型[[サブユニット]]並びに[[真性細菌]]や[[古細菌]]のフェリチンのサブユニット（一般にH型サブユニットのみ）は[[フェロキシダーゼ]]活性を有する<ref name="ReferenceA">{{cite journal | vauthors = Honarmand Ebrahimi K, Hagedoorn PL, Hagen WR | title = Unity in the biochemistry of the iron-storage proteins ferritin and bacterioferritin | journal = Chemical Reviews | volume = 115 | issue = 1 | pages = 295–326 | date = January 2015 | pmid = 25418839 | doi = 10.1021/cr5004908 }}</ref>。フェロキシダーゼ活性とは、第二鉄(Fe<sup>2+</sup>)を第三鉄(Fe<sup>3+</sup>)に変換する[[酵素]]活性である。この活性は、第三鉄と過酸化水素による[[フェントン反応]]を抑制する。フェントン反応は細胞に有害な[[ヒドロキシラジカル]]を生成し、その抑制は生物の生死に関わる。


フェロキシダーゼ活性の活性部位は各H型サブユニットの第二鉄結合部位である 。フェロキシダーゼ[[活性中心]]は第二鉄を第三鉄に酸化し、生成物の第三鉄はそこで準安定状態に保たれる。サブユニットが新しい第二鉄に出会うと第三鉄は第二鉄に置換される 。この仕組みは全ての生物のH型サブユニットで共通してみられる 。L型サブユニットはフェロキシダーゼ活性を持たない。フェリチンを横断する電子伝達を担う可能性が指摘されている。
フェロキシダーゼ活性の活性部位は各H型サブユニットの第二鉄結合部位である<ref name="ReferenceA"/><ref name="ReferenceB">{{cite journal | vauthors = Honarmand Ebrahimi K, Bill E, Hagedoorn PL, Hagen WR | title = The catalytic center of ferritin regulates iron storage via Fe(II)-Fe(III) displacement | journal = Nature Chemical Biology | volume = 8 | issue = 11 | pages = 941–8 | date = November 2012 | pmid = 23001032 | doi = 10.1038/nchembio.1071 }}</ref>。フェロキシダーゼ[[活性中心]]は第二鉄を第三鉄に酸化し、生成物の第三鉄はそこで準安定状態に保たれる。サブユニットが新しい第二鉄に出会うと第三鉄は第二鉄に置換される<ref name="ReferenceB"/><ref>{{cite journal | vauthors = Watt RK | title = A unified model for ferritin iron loading by the catalytic center: implications for controlling "free iron" during oxidative stress | journal = Chembiochem | volume = 14 | issue = 4 | pages = 415–9 | date = March 2013 | pmid = 23404831 | doi = 10.1002/cbic.201200783 }}</ref>。この仕組みは全ての生物のH型サブユニットで共通してみられる<ref name="ReferenceA"/>。L型サブユニットはフェロキシダーゼ活性を持たない。フェリチンを横断する電子伝達を担う可能性が指摘されている<ref name="pmid25348725">{{cite journal | vauthors = Carmona U, Li L, Zhang L, Knez M | title = Ferritin light-chain subunits: key elements for the electron transfer across the protein cage | journal = Chemical Communications | volume = 50 | issue = 97 | pages = 15358–61 | date = December 2014 | pmid = 25348725 | doi = 10.1039/c4cc07996e }}</ref>。


=== 免疫応答 ===
=== 免疫応答 ===
フェリチン濃度は感染やがんの発生で急激に増加する。菌体内毒素は、フェリチンをコードする遺伝子の上方制御因子であり、フェリチン濃度を増加させる。対照的に、[[シュードモナス属]]（''Pseudomonas）は菌体外毒素を有するが、最初の感染から''48''時間以内において宿主のフェリチン濃度を低下させる''。
フェリチン濃度は感染やがんの発生で急激に増加する。菌体内毒素は、フェリチンをコードする遺伝子の上方制御因子であり、フェリチン濃度を増加させる。対照的に、[[シュードモナス属]]（''Pseudomonas''）は菌体外毒素を有するが、最初の感染から48時間以内において宿主のフェリチン濃度を低下させる<ref name=Ong2005>{{cite journal | vauthors = Ong DS, Wang L, Zhu Y, Ho B, Ding JL | title = The response of ferritin to LPS and acute phase of Pseudomonas infection | journal = Journal of Endotoxin Research | volume = 11 | issue = 5 | pages = 267–80 | year = 2005 | pmid = 16262999 | doi = 10.1179/096805105X58698 }}</ref>。


=== ストレス応答 ===
=== ストレス応答 ===
フェリチン濃度は、[[低酸素症]]といったストレスに応答して増加する<ref>{{cite journal | vauthors = Larade K, Storey KB | title = Accumulation and translation of ferritin heavy chain transcripts following anoxia exposure in a marine invertebrate | journal = The Journal of Experimental Biology | volume = 207 | issue = Pt 8 | pages = 1353–60 | date = March 2004 | pmid = 15010486 | doi = 10.1242/jeb.00872 }}</ref>。このため、フェリチンは[[急性期タンパク質]]である<ref>{{cite journal | vauthors = Beck G, Ellis TW, Habicht GS, Schluter SF, Marchalonis JJ | title = Evolution of the acute phase response: iron release by echinoderm (Asterias forbesi) coelomocytes, and cloning of an echinoderm ferritin molecule | journal = Developmental and Comparative Immunology | volume = 26 | issue = 1 | pages = 11–26 | date = January 2002 | pmid = 11687259 | doi = 10.1016/S0145-305X(01)00051-9 }}</ref>。
フェリチン濃度は、[[低酸素症]]といったストレスに応答して増加する 。このため、フェリチンは[[急性期タンパク質]]である。


=== ミトコンドリア ===
=== ミトコンドリア ===
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=== 卵黄 ===
=== 卵黄 ===
[[カタツムリ]]の多くの種では主要な卵黄タンパク質はフェリチンである 。卵黄フェリチンは細胞質フェリチンとは異なり、遺伝子配列にも差異がある。卵黄フェリチンは中腸腺で産生されて血リンパへと分泌され、卵へと運ばれる。
[[カタツムリ]]の多くの種では主要な卵黄タンパク質はフェリチンである<ref name=Bottke1988>{{cite journal | vauthors = Bottke W, Burschyk M, Volmer J | title = On the origin of the yolk protein ferritin in snails | journal = Roux's Archives of Developmental Biology | volume = 197 | issue = 7 | pages = 377–382 | year = 1988 | doi = 10.1007/BF00398988 }}</ref>。卵黄フェリチンは細胞質フェリチンとは異なり、遺伝子配列にも差異がある。卵黄フェリチンは中腸腺で産生されて血リンパへと分泌され、卵へと運ばれる<ref name=Bottke1988/>。


=== 産業利用 ===
=== 産業利用 ===
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== 生体内分布 ==
== 生体内分布 ==
脊椎動物においてフェリチンは通常、細胞内に存在する。血漿中にも少量存在する。
脊椎動物においてフェリチンは通常、細胞内に存在する。血漿中にも少量存在する<ref name=Ong2005/>。


== 臨床診断での重要性 ==
== 臨床診断での重要性 ==
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[[基準範囲]]に基づいた正常なフェリチン濃度は様々な臨床検査によって個人ごとに算定される。
[[基準範囲]]に基づいた正常なフェリチン濃度は様々な臨床検査によって個人ごとに算定される。
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|+性別と年齢ごとの血中フェリチン濃度の正常範囲 
|+性別と年齢ごとの血中フェリチン濃度の正常範囲<ref name=WebMD>{{cite web|title=Ferritin|url=http://www.webmd.com/a-to-z-guides/ferritin#2|publisher=WebMD|accessdate=27 October 2016}}</ref> 
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|'''成人男性'''
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=== 欠乏症 ===
=== 欠乏症 ===
フェリチン濃度が異常に小さい場合、鉄分の欠乏による貧血の発症の危険がある。貧血の診断において、血清フェリチン濃度の異常な低値が最も鉄欠乏性貧血に特異的な根拠となる<ref>{{cite journal | vauthors = Guyatt GH, Patterson C, Ali M, Singer J, Levine M, Turpie I, Meyer R | title = Diagnosis of iron-deficiency anemia in the elderly | journal = The American Journal of Medicine | volume = 88 | issue = 3 | pages = 205–9 | date = March 1990 | pmid = 2178409 | doi = 10.1016/0002-9343(90)90143-2 }}</ref>。しかし、血清フェリチン濃度は感染や、あらゆる種類の慢性炎症によって増加するため、必ずしも鋭敏な指標ではない<ref name=Firkin1997>[http://www.australianprescriber.com/magazine/20/3/74/6 Interpretation of biochemical tests for iron deficiency: diagnostic difficulties related to limitations of individual tests] by Frank Firkin and Bryan Rush. Aust Prescr 1997;20:74-6</ref>。また、このフェリチンの異常増加は、患者が鉄欠乏状態であってもフェリチン濃度を正常な数値範囲にすることもある。
フェリチン濃度が異常に小さい場合、鉄分の欠乏による貧血の発症の危険がある。


血清フェリチンの異常低値は[[甲状腺機能低下症]]や[[ビタミンC]]欠乏症（[[壊血病]]）、[[セリアック病]]の症状である。貧血とは関連がないが、[[むずむず脚症候群]]の患者にもフェリチン欠乏は見られる<ref name="sleepmed3">{{cite journal | vauthors = Kryger MH, Otake K, Foerster J | title = Low body stores of iron and restless legs syndrome: a correctable cause of insomnia in adolescents and teenagers | journal = Sleep Medicine | volume = 3 | issue = 2 | pages = 127–32 | date = March 2002 | pmid = 14592231 | doi = 10.1016/S1389-9457(01)00160-5 }}
貧血の診断において、血清フェリチン濃度の異常な低値が最も鉄欠乏性貧血に特異的な根拠となる
</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Mizuno S, Mihara T, Miyaoka T, Inagaki T, Horiguchi J | title = CSF iron, ferritin and transferrin levels in restless legs syndrome | journal = Journal of Sleep Research | volume = 14 | issue = 1 | pages = 43–7 | date = March 2005 | pmid = 15743333 | doi = 10.1111/j.1365-2869.2004.00403.x }}</ref>。菜食主義は血清フェリチンの低下による鉄欠乏を起こす恐れがあり、ある研究では検査対象の菜食主義者（179人）のうち19%が鉄欠乏であった<ref>{{cite journal | vauthors = Pongstaporn W, Bunyaratavej A | title = Hematological parameters, ferritin and vitamin B12 in vegetarians | journal = Journal of the Medical Association of Thailand = Chotmaihet Thangphaet | volume = 82 | issue = 3 | pages = 304–11 | date = March 1999 | pmid = 10410487 | url = https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/?term=Hematological+parameters%2C+ferritin+and+vitamin+B12+in+vegetarians }}</ref>。
 。しかし、血清フェリチン濃度は感染や、あらゆる種類の慢性炎症によって増加するため、必ずしも鋭敏な指標ではない 。また、このフェリチンの異常増加は、患者が鉄欠乏状態であってもフェリチン濃度を正常な数値範囲にすることもある。


血清フェリチンの正常値が異常低値または異常高値と誤診されることは稀だが<ref name=Firkin1997/>、診断機器の問題によりフック効果が現れて偽低値が検出されることはあり得る<ref>[https://books.google.com/books?id=9VBFVkMX3N0C&pg=PA236 Page 341] in: {{cite book |author1=Burnett, David |author2=Crocker, John R. |title=The Science of Laboratory Diagnosis |publisher=ISIS Medical Media |location= |year=1999 |pages= |isbn=1-899066-62-4 |oclc= |doi= |accessdate=}}</ref>。
血清フェリチンの異常低値は[[甲状腺機能低下症]]や[[ビタミンC]]欠乏症（[[壊血病]]）、[[セリアック病]]の症状である。

貧血とは関連がないが、[[むずむず脚症候群]]の患者にもフェリチン欠乏は見られる。

血清フェリチンの正常値が異常低値または異常高値と誤診されることは稀だが 、診断機器の問題によりフック効果が現れて偽低値が検出されることはあり得る。

菜食主義は血清フェリチンの低下による鉄欠乏を起こす恐れがあり、ある研究では検査対象の菜食主義者（179人）のうち19%が鉄欠乏であった。


=== 過剰症 ===
=== 過剰症 ===
フェリチンの異常高値は鉄分の過剰か[[急性炎症]]を示している恐れがある。鉄分の過剰による病症には種々の[[鉄過剰症]]、例えば[[血色素症]]や[[血鉄症]]がある。そのほか、異常高値は[[成人スティル病]]、[[ポルフィリン症]]、[[血球貪食症候群]]、[[マクロファージ活性化症候群]]の症状である。
フェリチンの異常高値は鉄分の過剰か[[急性炎症]]を示している恐れがある。鉄分の過剰による病症には種々の[[鉄過剰症]]、例えば[[血色素症]]や[[血鉄症]]がある。そのほか、異常高値は[[成人スティル病]]、[[ポルフィリン症]]、[[血球貪食症候群]]、[[マクロファージ活性化症候群]]の症状である。




フェリチンは急性期タンパク質であるため、疾患の過程で上昇することがよくある。急性期タンパク質として発生した過剰なフェリチンは正常な[[C反応性蛋白|C反応性タンパク質]]により血清から除去されることができる。
フェリチンは急性期タンパク質であるため、疾患の過程で上昇することがよくある。急性期タンパク質として発生した過剰なフェリチンは正常な[[C反応性蛋白|C反応性タンパク質]]により血清から除去されることができる。


[[神経性無食欲症]]の患者の研究によると、フェリチン濃度は急性の[[栄養失調]]により上昇することがある<ref>{{cite journal | vauthors = Kennedy A, Kohn M, Lammi A, Clarke S | title = Iron status and haematological changes in adolescent female inpatients with anorexia nervosa | journal = Journal of Paediatrics and Child Health | volume = 40 | issue = 8 | pages = 430–2 | date = August 2004 | pmid = 15265182 | doi = 10.1111/j.1440-1754.2004.00432.x }}</ref>。おそらく、人体が[[赤血球]]を減らしてでも鉄を貯蔵しようとするためである。神経性無食欲症の症状としてイソフェリチンが放出される可能性がある。フェリチンには鉄貯蔵のほかに[[酸化ストレス]]からの保護の役割もある。イソフェリチン濃度の増加はフェリチン濃度の上昇に寄与すると考えられている。免疫学的検定や免疫濁度法による測定方法ではイソフェリチンを区別せず検出するため、正確なフェリチン濃度と鉄貯蔵の実態を反映しない可能性がある<ref>{{cite journal | vauthors = Tran J, Story C, Moore D, Metz M | title = Unexpected increased ferritin concentration in patients with anorexia nervosa | journal = Annals of Clinical Biochemistry | volume = 50 | issue = Pt 5 | pages = 504–6 | date = September 2013 | pmid = 23897102 | doi = 10.1177/0004563213490289 }}</ref>。
[[神経性無食欲症]]の患者の研究によると、フェリチン濃度は急性の[[栄養失調]]により上昇することがある。おそらく、人体が[[赤血球]]を減らしてでも鉄を貯蔵しようとするためである。

神経性無食欲症の症状としてイソフェリチンが放出される可能性がある。フェリチンには鉄貯蔵のほかに[[酸化ストレス]]からの保護の役割もある。イソフェリチン濃度の増加はフェリチン濃度の上昇に寄与すると考えられている。免疫学的検定や免疫濁度法による測定方法ではイソフェリチンを区別せず検出するため、正確なフェリチン濃度と鉄貯蔵の実態を反映しない可能性がある。


== 利用方法 ==
== 利用方法 ==
フェリチンおよびミニフェリチンの空洞は金属ナノ粒子の製造のための反応場として利用することができる 。フェリチンおよびミニフェリチンは金属ナノ粒子前駆体を覆う殻となり、粒子の成長を制御する鋳型として、前駆体同士の凝集や凝固を防止する被覆材として機能する。フェリチンおよびミニフェリチンには様々なサイズがあり、最終産物のナノ粒子の大きさを選択することができる。
フェリチンおよびミニフェリチンの空洞は金属ナノ粒子の製造のための反応場として利用することができる<ref>{{cite journal | vauthors = Kasyutich O, Ilari A, Fiorillo A, Tatchev D, Hoell A, Ceci P | title = Silver Ion Incorporation and Nanoparticle Formation inside the Cavity ofPyrococcus furiosusFerritin: Structural and Size-Distribution Analyses | volume = 132 | issue = 10 | pages = 3621–7 | date = March 2010 | pmid = 20170158 | doi = 10.1021/ja910918b }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Uchida M, Flenniken ML, Allen M, Willits DA, Crowley BE, Brumfield S, Willis AF, Jackiw L, Jutila M, Young MJ, Douglas T | title = Targeting of Cancer Cells with Ferrimagnetic Ferritin Cage Nanoparticles | journal = Journal of the American Chemical Society | volume = 128 | issue = 51 | pages = 16626–33 | date = December 2006 | pmid = 17177411 | doi = 10.1021/ja0655690 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Li M, Viravaidya C, Mann S | title = Polymer-Mediated Synthesis of Ferritin-Encapsulated Inorganic Nanoparticles | journal = Small | volume = 3 | issue = 9 | pages = 1477–81 | date = September 2007 | pmid = 17768776 | doi = 10.1002/smll.200700199 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Ueno T, Suzuki M, Goto T, Matsumoto T, Nagayama K, Watanabe Y | title = Size-Selective Olefin Hydrogenation by a Pd Nanocluster Provided in an Apo-Ferritin Cage | journal = Angewandte Chemie | volume = 43 | issue = 19 | pages = 2527–30 | date = May 2004 | pmid = 15127443 | doi = 10.1002/anie.200353436 }}</ref>。フェリチンおよびミニフェリチンは金属ナノ粒子前駆体を覆う殻となり、粒子の成長を制御する鋳型として、前駆体同士の凝集や凝固を防止する被覆材として機能する。フェリチンおよびミニフェリチンには様々なサイズがあり、最終産物のナノ粒子の大きさを選択することができる<ref name=Theil2012/>。


== 脚注 ==
== 脚注 ==
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== External links ==
== 外部リンク ==
* {{MeSH name|Ferritins}}
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* [http://labtestsonline.org/understanding/analytes/ferritin/tab/test Ferritin] at Lab Tests Online
* [http://labtestsonline.org/understanding/analytes/ferritin/tab/test Ferritin] at Lab Tests Online
* [http://www.acb.org.uk/docs/NHLM/Ferritin.pdf Ferritin: analyte monograph] - The Association for Clinical Biochemistry and Laboratory Medicine
* [http://www.acb.org.uk/docs/NHLM/Ferritin.pdf Ferritin: analyte monograph] - The Association for Clinical Biochemistry and Laboratory Medicine
[[Category:血液検査]]
[[Category:血液検査]]

{{DEFAULTSORT:ふえりちん}}

2017年10月15日 (日) 09:08時点における版

フェリチン
マウスのフェリチン複合体の構造1lb3[1]
識別子
略号 Ferritin
Pfam PF00210
Pfam clan CL0044
InterPro IPR008331
SCOP 1fha
SUPERFAMILY 1fha
利用可能な蛋白質構造:
Pfam structures
PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum structure summary
テンプレートを表示
フェリチンのL型サブユニット
識別子
略号 FTL
Entrez（英語版） 2512
HUGO 3999
OMIM 134790
RefSeq NM_000146
UniProt P02792
他のデータ
遺伝子座 Chr. 19 q13.3–13.4
テンプレートを表示
フェリチンのH型サブユニット
識別子
略号 FTH1
他の略号 FTHL6
Entrez（英語版） 2495
HUGO 3976
OMIM 134770
RefSeq NM_002032
UniProt P02794
他のデータ
遺伝子座 Chr. 11 q13
テンプレートを表示
ミトコンドリアフェリチン
ミトコンドリアフェリチンの結晶構造[2]
識別子
略号 FTMT
Entrez（英語版） 94033
HUGO 17345
OMIM 608847
RefSeq NM_177478
UniProt Q8N4E7
他のデータ
遺伝子座 Chr. 5 q23.1
テンプレートを表示

フェリチン（Ferritin）とは、鉄結合性タンパク質の一種である。生物の細胞内において、鉄と結合することにより鉄を保存し、必要なときに鉄を放出する。藻類、細菌、高等植物、ヒト、動物を含むほぼすべての生物がフェリチンを合成する。ヒトにおいては鉄不足と鉄過剰を抑える役割を持つ[3]。フェリチンはほとんどの組織の細胞質に存在するが、大部分は鉄運搬体として血漿中に分泌されている。血漿フェリチンの量は、肉体に蓄積されている鉄の総量の推計指標であり、鉄欠乏性貧血の診断材料である[4]。

フェリチンは、24個のタンパク質から成る球状タンパク質複合体であり、鉄を内部に取り込む籠の形状をしている[5]。原核生物と真核生物の両方において主要な細胞内の鉄貯蔵庫であり、鉄を水溶性かつ非毒性に保つ。鉄と結合していないフェリチンをアポフェリチン（apoferritin）と呼ぶ。

遺伝子

フェリチンの遺伝子は種間で高度に保存されている。全ての脊椎動物のフェリチン遺伝子は3つのイントロンと4つのエクソンを有する[6]。ヒトのフェリチン遺伝子においては14番目と15番目間、34番目と35番目間、82番目と83番目間のアミノ酸残基に当たる領域にイントロンが存在する。加えて、寄り合わされたエクソンのどちらかの末端にも100-200塩基対の非翻訳領域がある[7]。27番目のチロシン残基は無機化に関与すると考えられている[8]。

構造

フェリチンは、24個のサブユニットから構成された450kDaの中空球状タンパク質であり、あらゆる細胞型に存在する[7] 。典型的な大きさは内径8nm、外径12nmである[9]。脊椎動物のサブユニットはL型（Light　軽量）とH型（Heavy　重量）の2種類であり、それぞれ分子量は19kDaと21kDaである[7]。ウシガエルといった両生類にはこれらに加えてM型フェリチンを有する[10]。植物と微生物は一種類だけフェリチンを有し、それは脊椎動物のH型サブユニットに最もよく類似している[10]。

腹足類モノアラガイ属（Lymnaea）では体細胞性フェリチンが2種類発見されている[10] 。この体細胞性フェリチンと類似のサブユニットは真珠貝において貝殻の形成に関与している[11]。住血吸虫属（Schistosoma ）は、雌雄で種類の異なるフェリチンを持つ[10] 。上記の無脊椎動物のフェリチンは、特に一次構造は脊椎動物のH型に類似している[10] 。大腸菌Escherichia coliにおいてはヒトH型フェリチンと20%の相同性が認められている[10]。

フェリチンは中空の球状であり、その構造は殻のようである。内部の空間には、リン酸と水酸化物イオンと結晶子を形成した鉄イオンが存在する。この結晶子は鉱物のフェリハイドライトと似ている。フェリチン複合体は1個当たり4500個の第三鉄イオン（Fe3+）を貯蔵可能である[7][10]。

脊椎動物におけるフェリチンの多くは、2種類のサブユニットから成るヘテロオリゴマーである。このサブユニットは、高度に関連した異なる遺伝子に由来し、生理学的性質はわずかに違う。一つのフェリチンにおけるサブユニットの個数割合は各遺伝子の発現量の比に依存する。

ミトコンドリアフェリチンはミトコンドリアに存在するタンパク質前駆体である[12]。ミトコンドリアフェリチンは細胞質のリボソームで合成された後にミトコンドリアに取り込まれると、ミトコンドリア内でプロセシングを受けフェリチンとなる。

機能

鉄分の貯蔵

フェリチンはあらゆる細胞型に存在し、鉄を無毒化して貯蔵し必要な場所へと運搬する[13]。この機能は全てのフェリチンタンパク質に共通しているが、同じ遺伝子に由来するフェリチンタンパク質でもその機能や構造は細胞型によって異なる。その調節は主にmRNAの量と安定性によってなされている。さらに、mRNA濃度は、その保存の過程や転写の効率が変更されることによって調製されている[7]。一般的にフェリチンの産生量は鉄の濃度によって管理されている[7] が、腹足類のLymnaeaの卵黄フェリチンは鉄反応部位を欠いており、鉄の濃度に依存しない[10]。

遊離の鉄イオンはフェントン反応により有害な活性酸素種を生成するため、細胞に対して有毒である[14]。脊椎動物は鉄の毒性を回避するために、フェリチンやヘモジデリンといったタンパク質複合体に鉄を結合させて無害化させる。具体的にはアポフェリチンは第一鉄と結合し、第二鉄の状態で鉄を保存する。細網内皮系の細胞内でフェリチンが蓄積すると、タンパク質凝集体となりヘモジデリンが形成される。

フェリチンは、軟体動物などの殻を有する生物において生体内鉱質形成にも関与する。殻における鉄の濃度と分布を制御し、殻の形状や色を決定する[15][16]。多殻類ではフェリチンは、歯舌の形成のために歯舌へ鉄を輸送する血リンパに役割を持つ[17]。

フェリチンは分解されることによって鉄を放出し、その分解は主にリソソームによって行われる[18]。

フェロキシダーゼ活性

真核生物フェリチンのH型およびM型サブユニット並びに真性細菌や古細菌のフェリチンのサブユニット（一般にH型サブユニットのみ）はフェロキシダーゼ活性を有する[19]。フェロキシダーゼ活性とは、第二鉄(Fe2+)を第三鉄(Fe3+)に変換する酵素活性である。この活性は、第三鉄と過酸化水素によるフェントン反応を抑制する。フェントン反応は細胞に有害なヒドロキシラジカルを生成し、その抑制は生物の生死に関わる。

フェロキシダーゼ活性の活性部位は各H型サブユニットの第二鉄結合部位である[19][20]。フェロキシダーゼ活性中心は第二鉄を第三鉄に酸化し、生成物の第三鉄はそこで準安定状態に保たれる。サブユニットが新しい第二鉄に出会うと第三鉄は第二鉄に置換される[20][21]。この仕組みは全ての生物のH型サブユニットで共通してみられる[19]。L型サブユニットはフェロキシダーゼ活性を持たない。フェリチンを横断する電子伝達を担う可能性が指摘されている[22]。

免疫応答

フェリチン濃度は感染やがんの発生で急激に増加する。菌体内毒素は、フェリチンをコードする遺伝子の上方制御因子であり、フェリチン濃度を増加させる。対照的に、シュードモナス属（Pseudomonas）は菌体外毒素を有するが、最初の感染から48時間以内において宿主のフェリチン濃度を低下させる[23]。

ストレス応答

フェリチン濃度は、低酸素症といったストレスに応答して増加する[24]。このため、フェリチンは急性期タンパク質である[25]。

ミトコンドリア

ミトコンドリアフェリチンは多くの役割を演ずる。鉄や、遷移金属といった金属イオンとの結合活性や、フェロキシダーゼ活性、酸化還元酵素活性を有する。生理学的には酸化還元反応、鉄イオンの膜輸送、鉄の細胞内濃度のホメオスタシスに関与する。

卵黄

カタツムリの多くの種では主要な卵黄タンパク質はフェリチンである[26]。卵黄フェリチンは細胞質フェリチンとは異なり、遺伝子配列にも差異がある。卵黄フェリチンは中腸腺で産生されて血リンパへと分泌され、卵へと運ばれる[26]。

産業利用

フェリチンは化学気相成長によるカーボンナノチューブ製造のための鉄ナノ粒子の製造に用いられている。

生体内分布

脊椎動物においてフェリチンは通常、細胞内に存在する。血漿中にも少量存在する[23]。

臨床診断での重要性

血清中のフェリチン（血清フェリチン、Serum ferritin）濃度は鉄欠乏性貧血の臨床検査における測定項目の一つである[5] 。フェリチン濃度は通常、体中に貯蔵されている全鉄分濃度と直接相関している。ただし、慢性貧血の場合はフェリチンは炎症性急性期タンパク質として慢性的に増加しており、過剰症状のマーカーとしても機能しない。

正常な水準

基準範囲に基づいた正常なフェリチン濃度は様々な臨床検査によって個人ごとに算定される。

性別と年齢ごとの血中フェリチン濃度の正常範囲[27] 
成人男性 18-270 ng/mL
成人女性 18-160 ng/mL
子供 (6カ月から15 才) 7-140 ng/mL
幼児 (1－5カ月) 50-200 ng/mL
新生児（28日以内） 25-200 ng/mL

欠乏症

フェリチン濃度が異常に小さい場合、鉄分の欠乏による貧血の発症の危険がある。貧血の診断において、血清フェリチン濃度の異常な低値が最も鉄欠乏性貧血に特異的な根拠となる[28]。しかし、血清フェリチン濃度は感染や、あらゆる種類の慢性炎症によって増加するため、必ずしも鋭敏な指標ではない[29]。また、このフェリチンの異常増加は、患者が鉄欠乏状態であってもフェリチン濃度を正常な数値範囲にすることもある。

血清フェリチンの異常低値は甲状腺機能低下症やビタミンC欠乏症（壊血病）、セリアック病の症状である。貧血とは関連がないが、むずむず脚症候群の患者にもフェリチン欠乏は見られる[30][31]。菜食主義は血清フェリチンの低下による鉄欠乏を起こす恐れがあり、ある研究では検査対象の菜食主義者（179人）のうち19%が鉄欠乏であった[32]。

血清フェリチンの正常値が異常低値または異常高値と誤診されることは稀だが[29]、診断機器の問題によりフック効果が現れて偽低値が検出されることはあり得る[33]。

過剰症

フェリチンの異常高値は鉄分の過剰か急性炎症を示している恐れがある。鉄分の過剰による病症には種々の鉄過剰症、例えば血色素症や血鉄症がある。そのほか、異常高値は成人スティル病、ポルフィリン症、血球貪食症候群、マクロファージ活性化症候群の症状である。

フェリチンは急性期タンパク質であるため、疾患の過程で上昇することがよくある。急性期タンパク質として発生した過剰なフェリチンは正常なC反応性タンパク質により血清から除去されることができる。

神経性無食欲症の患者の研究によると、フェリチン濃度は急性の栄養失調により上昇することがある[34]。おそらく、人体が赤血球を減らしてでも鉄を貯蔵しようとするためである。神経性無食欲症の症状としてイソフェリチンが放出される可能性がある。フェリチンには鉄貯蔵のほかに酸化ストレスからの保護の役割もある。イソフェリチン濃度の増加はフェリチン濃度の上昇に寄与すると考えられている。免疫学的検定や免疫濁度法による測定方法ではイソフェリチンを区別せず検出するため、正確なフェリチン濃度と鉄貯蔵の実態を反映しない可能性がある[35]。

利用方法

フェリチンおよびミニフェリチンの空洞は金属ナノ粒子の製造のための反応場として利用することができる[36][37][38][39]。フェリチンおよびミニフェリチンは金属ナノ粒子前駆体を覆う殻となり、粒子の成長を制御する鋳型として、前駆体同士の凝集や凝固を防止する被覆材として機能する。フェリチンおよびミニフェリチンには様々なサイズがあり、最終産物のナノ粒子の大きさを選択することができる[5]。

脚注

  1. ^ ; “Structural description of the active sites of mouse L-chain ferritin at 1.2 A resolution”. Journal of Biological Inorganic Chemistry 8 (1-2): 105–11. (January 2003). doi:10.1007/s00775-002-0389-4. PMID 12459904. 
  2. ^ PDB: 1r03​; “Crystal structure and biochemical properties of the human mitochondrial ferritin and its mutant Ser144Ala”. Journal of Molecular Biology 340 (2): 277–93. (July 2004). doi:10.1016/j.jmb.2004.04.036. PMID 15201052. 
  3. ^ Iron Use and Storage in the Body: Ferritin and Molecular Representations, Rachel Casiday and Regina Frey, Department of Chemistry, Washington University, St. Louis.
  4. ^ “Serum ferritin: Past, present and future”. Biochimica et Biophysica Acta 1800 (8): 760–9. (August 2010). doi:10.1016/j.bbagen.2010.03.011. PMC 2893236. PMID 20304033. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2893236/. 
  5. ^ a b c Theil, Elizabeth C. (2012). “Ferritin protein nanocages—the story”. Nanotechnology Perceptions 8: 7–16. doi:10.4024/N03TH12A.ntp.08.01. 
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外部リンク


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