Przejdź do zawartości

Aminotransferazy

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Transaminacja zachodząca między α-aminokwasem i α-ketokwasem. Grupa α-aminowa (NH2) została zastąpiona grupą ketonową (=O).

Aminotransferazy, transaminazyenzymy zaliczane do grupy transferaz, uczestniczące w metabolizmie aminokwasów u zwierząt. Katalizują transaminację grup α-aminowych z α-aminokwasów na α-ketokwasy (α-ketoglutaran)[1][2][3], umożliwiając tym samym syntetyzowanie aminokwasów z ketokwasów karboksylowych. Biorą również udział w usuwaniu nadmiaru azotu z organizmu[1].

Dwiema najważniejszymi aminotransferazami są:

asparaginian + α-ketoglutaran → szczawiooctan + glutaminian
alanina + α-ketoglutaran → pirogronian + glutaminian

Ich niewłaściwy poziom w surowicy krwi może wskazywać na choroby wątroby lub zawał mięśnia sercowego[3].

Przypisy

[edytuj | edytuj kod]
  1. a b Słownik tematyczny. Biologia, cz. 1, Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2011, s. 14, ISBN 978-83-01-16529-1.
  2. a b c Encyklopedia Biologia. Agnieszka Nawrot (red.). Kraków: Wydawnictwo GREG, s. 24. ISBN 978-83-7327-756-4.
  3. a b c d Wielka encyklopedia zdrowia. Wojciech Twardosz (red.). T. I: Ab–Az. Poznań: Wydawnictwo HORYZONT, 2002, s. 50. ISBN 83-89242-01-X.